Metabolizm białek. Biochemia Khazipsów

Metabolizm białek

Metabolizm białek jest centralnym ogniwem wszystkich procesów biochemicznych leżących u podstaw istnienia żywego organizmu. Scharakteryzowano intensywność metabolizmu białek bilans azotowy, ponieważ większość azotu w organizmie pochodzi z białek. Uwzględnia to azot z paszy, azot z organizmu i azot z produktów wydalanych. Bilans azotowy może być dodatni (gdy następuje wzrost masy zwierzęcia i zatrzymywanie azotu w organizmie), równy zeru lub obserwuje się bilans azotowy (z organizmu usuwa się tyle azotu, ile dostarcza się z paszą) ) i ujemny (rozkład białek nie jest kompensowany przez białka paszowe). Scharakteryzowano równowagę azotową minimum białka- najmniejsza ilość białka w paszy, niezbędna do utrzymania równowagi azotowej w organizmie. Minimum białkowe w przeliczeniu na 1 kg żywej wagi przyjmuje następujące średnie wartości, g:

Krowa w okresie laktacji	1
Krowa niebędąca w okresie laktacji	0,6-0,7
Owce	1
Koza	1
Świnia	1
Pracujący koń	1,24,42
Koń nie pracuje	0,7-0,8

Białka paszowe dzielą się na pełnoprawny I gorszy. Mieszanki paszowe pełnoporcjowe zawierają pozostałości aminokwasów egzogennych, których organizm zwierzęcia nie potrafi syntetyzować: waliny, izoleucyny, leucyny, lizyny, metioniny, treoniny, tryptofanu i fenyloalaniny. Warunkowo niezbędne aminokwasy obejmują

histydynę, której niewielki niedobór w paszy kompensuje synteza przez mikroflorę przewodu pokarmowego. Pozostałe aminokwasy są wymienne i mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcia: szeregi alanina, kwas asparaginowy i glutaminowy. Za częściowo niezbędne uznaje się pięć aminokwasów: argininę, glicynę, tyrozynę, cystynę i cysteinę. Iminokwasy prolina i hydroksyprolina mogą być syntetyzowane w organizmie.

Różne pasze i produkty spożywcze zawierają różną ilość białka,%:

Fasola grochowa	26	Nakarm drożdże	16
Soja	35	Ziemniak	2,0-5
ziarno pszenicy	13	Kapusta	1,1-1,6
Ziarno kukurydzy	9,5	Marchewka	0,8-1
ziarno ryżu	7,5	Buraczany	1,6

Produkty zwierzęce są bogate w pełnowartościowe białka, %:

Chude mięso wołowe	21,5	Twarożek	14,6
Chuda jagnięcina	19,8	Sery	20-36
Tłusta jagnięcina	25	Kurze jajo	12,6
Wieprzowina jest tłusta	16,5	Krowie mleko	3,5
Ryba	9-20	Masło krowie	0,5

Wzorcem pełnowartościowego białka jest najczęściej kazeina, która zawiera wszystkie niezbędne aminokwasy.

Trawienie białek. W przewodzie pokarmowym białka rozkładają się na aminokwasy i grupy prostaty.

W Jama ustna pasza zawierająca białka jest mechanicznie rozdrabniana, zwilżana śliną i tworzy bolus pokarmowy, który przedostaje się do żołądka przez przełyk (u przeżuwaczy – do żołądka i trawieńca, u ptaków – do żołądka gruczołowego i mięśniowego). Ślina nie zawiera enzymów zdolnych do rozkładania białek spożywczych. Przeżuta pasza trafia do żołądka (u przeżuwaczy do trawieńca), jest mieszana i moczona w soku żołądkowym.

Sok żołądkowy- bezbarwna i lekko opalizująca ciecz o gęstości 1,002-1,010. Osoba produkuje około 2 litrów dziennie, bydło - 30, koń - 20, świnia - 4, pies - 2-3, owca i koza - 4 litry soku żołądkowego. Wydzielanie soku żołądkowego w pierwszym

faza (odruch złożony) jest determinowana wyglądem, zapachem i smakiem pożywienia, w fazie drugiej (neurohumoralnej) – składem chemicznym i mechanicznym podrażnieniem receptorów błony śluzowej. Skład soku żołądkowego zawiera 99,5% wody i 0,5% substancji stałych. Substancje gęste obejmują enzymy pepsynę, podpuszczkę, gastrycynę, żelatynazę, lipazę (u świń i amylazę); białka - albuminy i globuliny surowicy, mukoproteiny, czynnik Castle'a; z substancji mineralnych, kwasów (głównie chlorowodorowych) i soli.

Głównym enzymem soku żołądkowego jest pepsyna, a kwasem stwarzającym warunki do jego katalitycznego działania jest kwas solny. Główne komórki gruczołów dna żołądka biorą udział w tworzeniu pepsyny, a komórki okładzinowe biorą udział w tworzeniu kwasu solnego. Źródłem jonów chlorkowych są jony NaCl, H + - protony dochodzące z krwi do cytoplazmy komórek okładzinowych w wyniku reakcji redoks (G. D. Kovbasyuk, 1978).

Kwas solny tworzy kwasowość niezbędną do katalitycznego działania enzymów. Zatem u ludzi pH soku żołądkowego wynosi 1,5-2,0, u bydła - 2,17-3,14, u koni - 1,2-3,1, u świń - 1,1-2,0, u owiec - 1,9-5,6, u ptaków - 3,8. Kwas solny stwarza również warunki do przemiany pepsynogenu w pepsynę, przyspiesza rozkład białek na części składowe, ich denaturację, pęcznienie i rozluźnianie, zapobiega rozwojowi procesów gnilnych i fermentacyjnych w żołądku, stymuluje syntezę hormonów jelitowych itp. W praktyce laboratoryjnej kwasowość całkowita, wolna i związana soku żołądkowego.

Rennina (chymozyna lub enzym podpuszczkowy) jest wytwarzana u młodych przeżuwaczy przez gruczoły błony śluzowej trawieńca. Jest syntetyzowana w postaci proreniny, która przy pH

W żołądek Następuje rozkład hydrolityczny większości białek paszowych. W ten sposób nukleoproteiny pod wpływem kwasu solnego i pepsyny rozkładają się

kwasy nukleinowe i proste białka. Następuje tu także rozkład innych białek. Pod wpływem pepsyny wiązania peptydowe na krawędziach cząsteczek białka ulegają rozszczepieniu. Wiązania utworzone przez aminokwasy aromatyczne i dikarboksylowe są najłatwiejsze do rozerwania. Pepsyna łatwo rozkłada białka pochodzenia zwierzęcego (kazeina, mioglobina, miogen, miozyna) i niektóre białka roślinne, zbudowane głównie z kwasów monoaminodikarboksylowych (gliadyny i gluteliny zbóż), z wyjątkiem keratyny wełny, fibroin jedwabiu, mucyn śluzowych, owomukoidów, niektóre białka kostne i chrząstki.

Niektóre białka rozkładane są przez inne enzymy proteolityczne soku żołądkowego, np. kolageny – żelatynaza, kasenny – podpuszczka.

Pod wpływem składników soku żołądkowego, przede wszystkim kwasu solnego i enzymów, białka w żołądku ulegają hydrolizie do grup prostetycznych, albumin, peptonów, polipeptydów, a nawet aminokwasów.

Wydzielanie żołądka jest stymulowane przez hormonoidy błony śluzowej przewodu pokarmowego: gastrynę (w odźwierniku), enterogastrynę (w jelitach), histaminę (w żołądku) itp.

Cechy trawienia białek u przeżuwaczy. U przeżuwaczy bolus pokarmowy z przełyku przedostaje się do przedsionka, gdzie ulega dodatkowej obróbce mechanicznej; podczas przeżuwania pokarmu wraca do jamy ustnej, zostaje ponownie rozdrobniony, następnie przedostaje się do żwacza, oczka, książki i trawieńca, gdzie następuje pierwsza przemiana materii. etap trawienia jest zakończony.

W prowansalcu chemiczna obróbka substancji paszowych zachodzi pod wpływem enzymów pochodzących z symbiontujących tam bakterii, orzęsków i grzybów. Aż 38% drobnoustrojów żwacza bydła i 10% drobnoustrojów żwacza owiec wykazuje aktywność proteolityczną, 70-80% tych enzymów koncentruje się wewnątrz komórek, 20-30% w płynie żwacza. Enzymy działają podobnie do trypsyny, rozcinając wiązania peptydowe pomiędzy grupą karboksylową argininy lub lizyny a grupą aminową innych aminokwasów przy pH 5,5-6 i pH 6,5-7. Białka pod wpływem hydrolaz peptydowych rozkładają się na peptydy, peptydy pod wpływem peptydaz na oligopeptydy, oligopeptydy na aminokwasy. Zatem zeina kukurydziana ulega hydrolizie w 60% do aminokwasów i

kazeina - 90%. Niektóre aminokwasy są dezaminowane przez enzymy bakteryjne.

Niezwykłą cechą trawienia w prążku jest synteza białek przez mikroorganizmy z substancji niebiałkowych paszy i jej przetworów. Większość pokarmów roślinnych stanowią węglowodany, a przede wszystkim błonnik. Włókno w przedżołądku pod wpływem enzymów mikrobiologicznych celulazy i celobiazy rozkłada się na α-D(+)-glukoza i β-D(+)-glukoza.

Monozy ulegają różnym rodzajom fermentacji, w wyniku której powstają kwasy tłuszczowe o niskiej masie cząsteczkowej. Zatem podczas fermentacji mlekowej wywołanej przez Bact. lactis, z glukozy powstaje kwas mlekowy: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. Podczas fermentacji kwasu masłowego, wywołanej przez bakterie z rodzaju Clostridium, powstaje kwas masłowy: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 itd.

Ilość lotnych kwasów tłuszczowych w żwaczu krowy może osiągnąć 7 kg dziennie. Przy diecie opartej na sianie żwacz krów zawiera: kwas octowy - 850-1650 g, kwas propionowy - 340-1160, kwas masłowy - 240-450 g.

Jeśli chodzi o kwas octowy, w żwaczu owcy powstaje dziennie 200–500 g lotnych kwasów tłuszczowych. Ich skład procentowy przedstawia się następująco:

Część z tych kwasów wykorzystywana jest do syntezy tłuszczu mlecznego, glikogenu i innych substancji (ryc. 22), część natomiast służy mikroflorze jako materiał do syntezy aminokwasów i własnego białka.

Synteza aminokwasów przez mikroflorę w przedżołądku przeżuwaczy zachodzi dzięki bezazotowym produktom fermentacji i amoniakowi. Źródłem amoniaku są produkty rozkładu mocznika, soli amonowych i

inne dodatki do diety zawierające azot. Zatem mocznik pod wpływem enzymu ureazy wytwarzanego przez mikroflorę żwacza rozkłada się na amoniak i dwutlenek węgla:

Źródłem produktów bezazotowych najczęściej są ketokwasy, które powstają z kwasów tłuszczowych (patrz wyżej). Ta biosynteza ma zwykle charakter redukcyjnego aminowania:

Z aminokwasów mikroorganizmy syntetyzują białka niezbędne do ich istnienia. W zależności od diety w żwaczu krów można syntetyzować 300-700 g białka bakteryjnego dziennie.

Z prowansalca masy paszowe przedostają się do trawieńca, gdzie pod wpływem kwaśnego soku podpuszczkowego mikroorganizmy giną, a ich białka rozkładają się na aminokwasy.

Z żołądka (podpuszczki) dostają się małymi porcjami masy paszowe jelito cienkie, gdzie kończy się rozkład białek. Obejmuje enzymy proteolityczne wydzieliny trzustki i soku jelitowego. Reakcje te zachodzą w środowisku obojętnym i lekko zasadowym (pH 7-8,7). W jelicie cienkim wodorowęglany wydzieliny trzustkowej i sok jelitowy neutralizują kwas solny: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.

Kwas węglowy pod wpływem enzymu anhydrazy węglanowej rozkłada się na CO 2 i H 2 O. Obecność CO 2 przyczynia się do powstania w chymie stabilnej emulsji, która ułatwia trawienie.

Około 30% wiązań peptydowych białek jest rozcinanych przez trypsynę. Uwalnia się w postaci nieaktywnego trypsynogenu i pod wpływem enzymu błony śluzowej jelit, enterokinazy, przekształca się w aktywną trypsynę, tracąc heksapeptyd, który wcześniej pokrywał centrum aktywne (ryc. 23). utworzone przez - grupy COOH argininy i lizyny oraz - grupy NH 2 - innych aminokwasów.

Prawie 50% wiązań peptydowych jest rozcinanych przez chymotrypsynę. Uwalnia się w postaci chymotrypsynogenu, który pod wpływem trypsyny przekształca się w chemotrypsynę. Enzym rozszczepia wiązania peptydowe utworzone przez grupy COOH fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu oraz grupy NH 2 innych aminokwasów. Pozostałe wiązania peptydowe rozrywają peptydazy soku jelitowego i trzustkowego – karboksypeptydazy i aminopeptydazy.

Sok trzustkowy zawiera kolagenazę (rozkłada kolagen) i elastynazę (hydrolizuje elastynę). Aktywność enzymów aktywują mikroelementy: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ itp. Końcowy etap trawienia białka odzwierciedla schemat:

Trawienie białek zachodzi w jamie jelitowej i na powierzchni błony śluzowej (trawienie ciemieniowe).

W jamie jelitowej ulegają rozkładowi cząsteczki białek, a na powierzchni błony śluzowej ich „fragmenty”: albumozy, peptony, polipeptydy, tripeptydy i dipeptydy.

Następnie poddawane są obróbce białka i ich pochodne, które nie uległy rozkładowi w jelicie cienkim okrężnica podlega gniciu. Gnicie - wieloetapowe

proces, w którym na określonych etapach uczestniczą różne mikroorganizmy: bakterie beztlenowe i tlenowe z rodzaju Bacillus i Pseudomonas, orzęski itp. Pod wpływem bakteryjnych hydrolaz peptydowych złożone białka rozkładają się na białka i grupy prostetyczne. Białka z kolei ulegają hydrolizie do aminokwasów i ulegają deaminacji, dekarboksylacji, rozszczepieniu wewnątrzcząsteczkowemu, utlenianiu, redukcji, metylacji, demetylacji itp. Powstaje szereg toksycznych produktów, które przez błonę śluzową jelit wchłaniane są do układu krwionośnego i limfatycznego i szerzą się po całym organizmie, zatruwając narządy, tkanki i komórki.

Zatem podczas rozkładu w jelicie grubym aminokwasy ulegają dekarboksylacji, co prowadzi do powstania toksycznych amin, na przykład kadaweryny i putrescyny.

Podczas deaminacji (redukcyjnej, wewnątrzcząsteczkowej, hydrolitycznej, utleniającej) powstaje amoniak, nasycone i nienasycone kwasy karboksylowe, hydroksykwasy i ketokwasy.

Dekarboksylazy bakteryjne mogą powodować dalszy rozkład kwasów karboksylowych z utworzeniem węglowodorów, aldehydów, alkoholi itp.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;

Procesy te zwykle zachodzą równolegle i etapami, co ostatecznie prowadzi do powstania szerokiej gamy produktów gnicia. Zatem podczas gnilnego rozkładu cyklicznych aminokwasów powstają następujące fenole.

Podczas rozkładu tryptofanu powstają skatole i indole.

W wyniku rozkładu cystyny ​​i cysteiny powstają merkaptany, siarkowodór, metan i dwutlenek węgla.

Procesy gnicia białek rozwijają się intensywnie, gdy zwierzęta karmione są paszą złej jakości, naruszany jest reżim żywienia, w chorobach przewodu pokarmowego (atonia prącia, zaparcia), chorobach zakaźnych (kolibakterioza) i inwazyjnych (glista). Ma to negatywny wpływ na zdrowie i produktywność zwierząt.

Wchłanianie białek. Białka są wchłaniane w postaci aminokwasów, peptydów o niskiej masie cząsteczkowej i grup prostetycznych. U nowonarodzonych zwierząt wchłaniana jest część niestrawionych białek siary i mleka. Miejscem wchłaniania są mikrokosmki nabłonka kosmków błony śluzowej jelita cienkiego. Aminokwasy dostają się do komórki przez submikroskopijne kanaliki mikrokosmków i błonę egzoplazmatyczną w wyniku procesów dyfuzji, osmozy, za pomocą nośników białkowych wbrew stężeniu i gradientom elektrochemicznym. Przede wszystkim aminokwas wiąże się z transporterem. Jest to jon wielowartościowy, który ma cztery miejsca

wiąże się z aminokwasami obojętnymi, kwasowymi i zasadowymi, a także z jonem Na+. Po przejściu przez błonę aminokwas zostaje odszczepiony od nośnika i stopniowo przemieszcza się przez retikulum endoplazmatyczne i kompleks blaszkowy od krawędzi wierzchołkowej do obszaru podstawnego enterocytu (ryc. 24). Arginina, metionina, leucyna wchłaniają się szybciej; wolniej - fenyloalanina, cysteina, tyrozyna; powoli - alanina, seryna i kwas glutaminowy.

Pompa sodowa odgrywa ważną rolę w procesach wchłaniania, gdyż chlorek sodu przyspiesza wchłanianie.

Energię chemiczną zużywaną w tym procesie zapewniają mitochondria.

Nośnik białkowy bierze udział w przemieszczaniu aminokwasów w komórce. W podstawnych i bocznych obszarach komórki kompleks transporter + aminokwas jest rozszczepiany.

Aminokwas dyfunduje do przestrzeni międzykomórkowej i dostaje się do krwi lub

układ limfatyczny kosmków, a jony Na+ powracają na powierzchnię komórki i oddziałują z nowymi porcjami aminokwasów. Procesy te regulowane są przez układ nerwowy i humoralny.

W okrężnicy wchłaniane są produkty gnicia: fenol, krezol, indol, skatol itp.

Wymiana pośrednia. Produkty wchłaniania białka dostają się do wątroby przez układ żył wrotnych. Aminokwasy pozostające we krwi po przejściu przez wątrobę z żyły wątrobowej dostają się do krążenia ogólnoustrojowego i są transportowane do poszczególnych narządów, tkanek i komórek. Część aminokwasów z płynu międzykomórkowego przedostaje się do układu limfatycznego, a następnie do krążenia ogólnoustrojowego.

Osocze krwi zawiera pewną ilość aminokwasów i polipeptydów. Ich zawartość wzrasta po karmieniu.

Osocze krwi jest bogate w glutaminę i kwas glutaminowy.

Większość aminokwasów jest zużywana na biosyntezę białek, część - na biosyntezę substancji biologicznie czynnych (hormony niebiałkowe, peptydy, aminy itp.), Część, po dezaminacji, jest wykorzystywana jako surowiec energetyczny i materiał do biosynteza lipidów, węglowodanów, kwasów nukleinowych itp.

Biosynteza białek

Biosynteza białek zachodzi we wszystkich narządach, tkankach i komórkach. Największa ilość białka syntetyzowana jest w wątrobie. Jego synteza odbywa się za pomocą rybosomów. Z natury chemicznej rybosomy są nukleoproteinami składającymi się z RNA (50–65%) i białek (35–50%).

Rybosomy powstają w wyniku samoorganizacji z wstępnie zsyntetyzowanego RNA i białek. Są składnikami ziarnistej siateczki śródplazmatycznej, gdzie zachodzi biosynteza i ruch syntetyzowanych cząsteczek białek.

Rybosomy w komórce występują w postaci skupiska od 3 do 100 jednostek - polisomów (polirybosomów, ergosomów). Rybosomy są zwykle połączone ze sobą rodzajem widocznej pod mikroskopem elektronowym nici – mRNA (ryc. 25).

Każdy rybosom jest zdolny do syntezy

niezależnie jeden łańcuch polipeptydowy, grupa - kilka takich łańcuchów i cząsteczki białka. Przykładem dużego układu polirybosomalnego są polisomy tkanki mięśniowej syntetyzujące miozynę. Polisom składa się z 60-100 rybosomów i przeprowadza biosyntezę cząsteczki białka, która składa się z 1800 reszt aminokwasowych.

Biosynteza białek w komórce przebiega przez kilka etapów.

Aktywacja aminokwasów. Aminokwasy dostają się do hialoplazmy z płynu międzykomórkowego w wyniku dyfuzji, osmozy lub aktywnego transferu. Każdy rodzaj aminokwasu i iminokwasu oddziałuje z własnym enzymem aktywującym - syntetazą aminoacylową. Reakcję aktywują kationy Mg 2+, Mn 2+ i Co 2+. Pojawia się aktywowany aminokwas.

Związek aktywowanych aminokwasów z tRNA. Na drugim etapie biosyntezy białek aktywowane są aminokwasy (aminoacyladenilany) z ich związków

odpowiednie enzymy są przenoszone do tRNA cytoplazmy. Proces ten jest katalizowany przez syntetazy aminoacylo-RNA.

Reszta aminokwasu jest połączona grupą karboksylową z grupą hydroksylową drugiego atomu węgla nukleotydu rybozy w tRNA.

Transport kompleksu aktywowanego aminokwasu z tRNA do rybosomu komórki. Aktywowany aminokwas, połączony z jego tRNA, jest przenoszony z hialoplazmy do rybosomu. Proces ten jest katalizowany przez specyficzne enzymy, których w organizmie jest co najmniej 20,

Szereg aminokwasów jest transportowanych przez kilka tRNA (na przykład walinę i leucynę - przez trzy tRNA). W procesie tym wykorzystuje się energię GTP i ATP.

Wiązanie aminoacylo-tRNA z kompleksem mRNA-rybosom. Aminoacylo-tRNA zbliżając się do rybosomu oddziałuje z mRNA. Każdy tRNA ma region składający się z trzech nukleotydów - antygsodon. W mRNA odpowiada regionowi z trzema nukleotydami - kodon. Każdy kodon ma antykodon tRNA i jeden aminokwas. Podczas biosyntezy do rybosomu dodawane są aminokwasy w postaci aminoacylo-tRNA, które następnie są łączone w łańcuch polipeptydowy w kolejności określonej przez rozmieszczenie kodonów w mRNA.

Inicjacja łańcucha polipeptydowego. Po połączeniu dwóch sąsiednich aminoacylo-tRNA z kodonami mRNA z ich antykodonami, powstają warunki do syntezy łańcucha polipeptydowego. Tworzy się pierwsze wiązanie peptydowe. Procesy te są katalizowane przez syntetazy peptydowe i aktywowane przez kationy Mg 2+ oraz białkowe czynniki inicjujące - F 1, F 2 i F 3. Źródłem energii chemicznej jest

GTF. Połączenie następuje dzięki grupie CO pierwszego i grupie NH2 drugiego aminoacylo-tRNA.

Reakcje te zachodzą na wolnej podjednostce 30S. Podjednostka 50S przyłącza się do kompleksu inicjacyjnego i łączą się one, tworząc rybosom związany z mRNA. Każdy etap inicjacji wymaga jednej cząsteczki GTP.

Wydłużanie łańcucha polipeptydowego. Inicjacja łańcucha polipeptydowego rozpoczyna się od N-końca, ponieważ grupa -NH2 pierwszego aminokwasu zostaje zachowana w powstałym dipeptydzie. Pierwszy tRNA, który przynosi swój aminokwas, zostaje oddzielony od kompleksu mRNA-rybosom i „wysłany” do hialoplazmy po nowy aminokwas. Dipeptyd związany z drugim tRNA (patrz wyżej) oddziałuje z trzecim amino-acylo-tRNA, powstaje tripeptyd, a drugie tRNA opuszcza rybosom do hialoplazmy itp. Łańcuch peptydowy wydłuża się (wydłuża) w wyniku sekwencyjne dodawanie nowych reszt aminokwasowych. Rybosom stopniowo przemieszcza się wzdłuż mRNA, przekształcając zakodowaną w nim informację w wyraźnie zorganizowany łańcuch polipeptydowy. Na każdym etapie rybosomu powstaje nowy peptydylo-tRNA, powiększony o jedną resztę aminokwasową. Proces ten jest katalizowany przez transferazę peptydylową i aktywowany przez kationy Mg 2+ oraz czynniki białkowe (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Źródłem energii jest GTP. Na polisomie syntetyzowanych jest kilka łańcuchów peptydowych. W ten sposób powstaje pierwotna struktura cząsteczki białka.

Zakończenie łańcucha polipeptydowego. Rybosom, na powierzchni którego zsyntetyzowano łańcuch polipeptydowy, dociera do końca łańcucha mRNA i „odskakuje” od niego; nowy rybosom przyłącza się w swoim miejscu do przeciwnego końca mRNA, syntetyzując następną cząsteczkę polipeptydu. Łańcuch polipeptydowy jest odłączany od rybosomu i uwalniany do hialoplazmy. Reakcja ta realizowana jest przez specyficzny czynnik uwalniający (czynnik R), który jest związany z rybosomem i ułatwia hydrolizę wiązania estrowego pomiędzy polipeptydem a tRNA. Wszystkie etapy podsumowano schematem (kolor, tabela III).

W hialoplazmie z łańcuchów polipeptydowych powstają proste i złożone białka. Tworzą się drugorzędowe, trzeciorzędowe i w niektórych przypadkach czwartorzędowe struktury cząsteczki białka.

Odnowa białek w organizmie. Białka znajdują się w stanie dynamicznym, podlegają ciągłym procesom syntezy i rozkładu. W ciągu swojego życia stopniowo „zużywają się” - ich struktury czwartorzędowe, trzeciorzędowe, wtórne i pierwotne ulegają zniszczeniu. Grupy funkcyjne białek ulegają inaktywacji, a wiązania w cząsteczce białka ulegają zniszczeniu. Istnieje potrzeba wymiany „zużytych” cząsteczek białka na nowe.

W zależności od stopnia uszkodzenia cząsteczki białka ulega ona częściowej lub całkowitej odnowie. W pierwszym przypadku pod wpływem specjalnych enzymów odnawiają się małe odcinki łańcuchów polipeptydowych lub poszczególne reszty aminokwasowe (transpeptydacja). W drugim przypadku „zużyta” cząsteczka białka zostaje całkowicie zastąpiona nową. Uszkodzona cząsteczka białka ulega rozpadowi pod wpływem proteaz tkankowych czyli katepsyn I, II, III i IV, zlokalizowanych w lizosomach. Cząsteczka białka ulega typowym dla tych substancji przemianom.

Białka w organizmie człowieka odnawiają się zazwyczaj w ciągu 135–155 dni. Białka wątroby, trzustki, ściany jelit i osocza krwi odnawiają się w ciągu 10 dni, mięśnie - 30 dni, kolagen - 300 dni. Synteza cząsteczki białka w komórce następuje szybko – w ciągu 2-5 sekund. W organizmie człowieka dorosłego dziennie syntetyzuje się 90-100 g białka (1,3 g na 1 kg masy ciała).

szerokie rzesze). Stopień odnowy zmniejsza się wraz ze starzeniem się, chorobą itp.

Biosynteza peptydów

Do syntezy peptydów wykorzystuje się niektóre aminokwasy endo- i egzogenne.

Glutation. Jest tripeptydem powstałym z reszt kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny.

Biosynteza zachodzi w dwóch etapach. Tak więc początkowo pod wpływem enzymu γ -syntetaza glutamilocysteiny tworzy dipeptyd-, następnie przy udziale syntetazy tripeptydowej - tripeptyd-glutation:

Jest integralną częścią wielu enzymów i chroni grupy SH białek przed utlenianiem.

Karnozyna i anseryna. Dipeptydy tkanki mięśniowej. Karnozyna powstaje z histydyny i β -alanina, anseryna - z 1-metylohistydyny i β -alanina.

Peptydy syntetyzowane są pod wpływem specyficznych enzymów, przy udziale jonów ATP i Mg 2+. Reakcje zachodzą w dwóch etapach, np. synteza karnozyny.

Biosynteza i metabolizm poszczególnych aminokwasów

Nieistotne aminokwasy są syntetyzowane w tkankach organizmu; niezbędne dostają się do organizmu jako część pożywienia; warunkowo niezbędne są syntetyzowane w tkankach w ograniczonym stopniu (arginina i histydyna) lub w obecności prekursorów (tyrozyna i cysteina). Pewna ilość aminokwasów syntetyzowana jest przez symbiotyczną mikroflorę przewodu pokarmowego.

Najpopularniejszym materiałem używanym do syntezy aminokwasów jest α -keto- i α -hydroksykwasy powstające w tkankach podczas pośredniego metabolizmu węglowodanów, lipidów i innych związków. Źródłem azotu jest amoniak i sole amonowe, a źródłem wodoru NAD∙H 2 lub NADP∙H 2 .

Jeśli źródłem aminokwasu jest ketokwas, wówczas może on zostać poddany redukcyjnemu aminowaniu, które zachodzi w dwóch etapach: najpierw powstaje iminokwas, a następnie aminokwas.

W ten sposób powstaje alanina z kwasu pirogronowego, kwas asparaginowy i glutaminowy z kwasu szczawiooctowego itp.

Z niego można syntetyzować część kwasu glutaminowego α -Kwas ketoglutarowy pod działaniem enzymu L-dehydrogenaza glutaminianowa.

Kwas glutaminowy jest wykorzystywany przez tkanki jako dawca grup aminowych.

Poszczególne aminokwasy mogą powstawać z innych aminokwasów na drodze transaminacji (A.E. Braunstein i M.G. Kritsman, 1937) pod wpływem enzymów aminoferazy, których integralną częścią jest pochodna witaminy B 6 – fosforan pirydoksalu, pełniący rolę nośnik grup NH2 (s. 271).

W ten sposób powstaje glicyna z seryny lub treoniny; alanina – z kwasu glutaminowego i asparaginowego, tryptofan czy cysteina; tyrozyna z fenyloalaniny; cysteina i cystyna - z seryny lub metioniny; kwas glutaminowy powstaje z proliny lub argininy itp.

Metabolizm poszczególnych aminokwasów ma pewne cechy.

Glicyna. Bierze udział w szeregu ważnych reakcji biosyntezy. Z tego powstają:

W tkankach wątroby glicyna bierze udział w procesie neutralizacji toksycznych związków – benzoiny,

kwasy fenylooctowe i fenole, tworzy pary związków wydalane z moczem.

Alanin. Powstał w wyniku transaminacji kwasu pirogronowego (patrz wyżej). Występuje w formie α - I β -formy Uczestniczy w biosyntezie.

Kwas asparaginowy. Zwykle powstaje w wyniku transaminacji kwasu szczawiooctowego (patrz wyżej). Razem z kwasem glutaminowy zapewnia związek pomiędzy metabolizmem białek, węglowodanów i lipidów. Służy jako donor grup aminowych w

reakcje transaminacji. Główne reakcje przedstawiono na schemacie.

Kwas glutaminowy. Zawarty w tkankach jako część białek, w stanie wolnym i w postaci amidu. Donor grupy aminowej w reakcjach transaminacji. Główne substancje, w syntezie których bierze udział kwas:

Seryna i treonina. Ich metabolizm jest ściśle powiązany z metabolizmem glicyny. Seryna w tkankach powstaje z kwasu 3-fosfoglicerynowego. Glicyna powstaje z seryny w wyniku przeniesienia jednowęglowego fragmentu (C 1) do kwasu tetrahydrofoliowego (THFA, patrz s. 311). Z treoniny można utworzyć glicynę. Fragment C1 służy do syntezy histydyny i puryn. Kwas pirogronowy powstaje z seryny i treoniny, która włącza się w cykl TCA za pomocą acetylo-CoA.

Niektóre przekształcenia znajdują odzwierciedlenie na schemacie:

Grupa hydroksylowa seryny wchodzi w skład centrum aktywnego wielu enzymów: trypsyny, chemotrypsyny, esteraz, fosforylaz.

Metionina. Jest składnikiem wielu białek. Służy jako dawca dla grupy metalowej. Przeniesienie grupy metylowej podczas procesu remetylacji następuje pod wpływem odpowiednich transferaz metylowych poprzez S-adenozylometioninę:

Prekursorem metioniny jest kwas asparaginowy, który poprzez kilka etapów (homoseryna, 0-sukcynylo-homoseryna, cysteina, cystationina, homocysteina) przekształca się w metioninę.

Cysteina i cystyna. Składniki wielu białek, peptydów, hormonów i innych związków. Grupa SH cysteiny jest integralną częścią aktywnych centrów wielu enzymów. Udział cysteiny w metabolizmie częściowo odzwierciedla wykres:

Arginina i ornityna. Arginina powstaje podczas przemiany dwutlenku węgla i amoniaku w mocznik.

Obydwa aminokwasy biorą udział w tworzeniu szeregu niezbędnych substancji.

Lizyna. Najważniejszy aminokwas. Bierze udział w syntezie wielu substancji.

Grupa Σ-aminowa reszty lizyny bierze udział w tworzeniu połączenia między apo- i koenzymami, szczególnie podczas tworzenia enzymu biotyny. Lizyna odgrywa ważną rolę w wiązaniu fosforu podczas mineralizacji tkanki kostnej i innych procesach.

Fenyloalanina i tyrozyna. Ich przemiany w organizmie przebiegają w następujących kierunkach: biosynteza białek i peptydów, powstawanie

aminy proteinogenne, hormony i pigmenty, utlenianie do produktów końcowych z pęknięciem rdzenia itp.:

Tryptofan. Najważniejszy aminokwas. Jego przekształcenia ilustruje diagram:

Histydyna. Odnosi się do niezbędnych aminokwasów. Bierze udział w biosyntezie i metabolizmie wielu niezbędnych substancji:

Prolina i hydroksyprolina. Hydroksyprolina powstaje z proliny. Proces jest nieodwracalny. Obydwa iminokwasy służą do biosyntezy białek itp.

Konwersja wolnych od azotu reszt aminokwasów

Część aminokwasów niewykorzystanych w syntezie białek i ich pochodnych ulega procesom rozkładu do amoniaku i kwasów karboksylowych. Amoniak jest neutralizowany w wątrobie w cyklu ornitynowym. Spośród kilku rodzajów deaminacji dominuje deaminacja oksydacyjna. Powstałe ketokwasy są wykorzystywane przez tkanki do różnych potrzeb. W zależności od kierunku wykorzystania reszt wolnych od azotu aminokwasy dzielą się na dwa typy: glukoplastyczne i lipoplastyczne. Aminokwasy glukoplastyczne (alanina, seryna, cysteina itp.) zwykle tworzą kwas pirogronowy, który służy jako materiał wyjściowy do biosyntezy glukozy i glikogenu.

Z aminokwasów lipoplastycznych (leucyna, izoleucyna, arginina, ornityna, lizyna itp.) po deaminacji powstaje kwas acetylooctowy – źródło biosyntezy wyższych kwasów tłuszczowych.

α -Ketokwasy powstające podczas oksydacyjnej deaminacji aminokwasów ulegają dekarboksylacji i jednocześnie utleniają się do kwasów tłuszczowych.

Powstały kwas tłuszczowy można poddać β -utlenianiu, pojawia się acetylo-CoA - źródło energii chemicznej lub surowiec do biosyntezy wielu substancji.

Cechy pośredniego metabolizmu białek złożonych

Biosynteza białek złożonych przebiega podobnie jak biosynteza białek. W tym przypadku struktury pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe cząsteczki białka powstają z dodatkiem odpowiedniej grupy prostetycznej.

Metabolizm chromoprotein. Ciało zwierzęcia zawiera wiele chromoprotein: hemoglobinę, mioglobinę, cytochromy, enzymy heminowe itp.

Charakteryzują się obecnością cząsteczki hemu. Najbardziej szczegółowo zbadano biosyntezę hemoglobiny.

Główne składniki cząsteczki hemoglobiny powstają w narządach krwiotwórczych: czerwonym szpiku kostnym, śledzionie, wątrobie. Globina jest syntetyzowana z aminokwasów w zwykły sposób dla białek. Tworzenie hemu następuje przy udziale enzymów poprzez szereg etapów.

Z dwóch cząsteczek δ Kwas -aminolewulinowy wytwarza porfobilinogen, który zawiera pierścień pirolowy.

Porfobilinogen tworzy następnie cykliczny związek czterech pierścieni pirolowych, uroporfirynę.

W dalszych przemianach z uroporfiryny powstaje protoporfiryna. Pod wpływem enzymu hemosyntetazy żelazo (Fe 2+) zostaje włączone do cząsteczki protoporfiryny i powstaje hem, który poprzez resztę histydyny wiąże się z prostym białkiem globiną, tworząc podjednostkę cząsteczki hemoglobiny.

Hemoglobina stanowi 90-95% suchej masy czerwonych krwinek.

Metabolizm lipoprotein, glikoprotein i fosfoprotein niewiele różni się od metabolizmu prostych białek. Ich synteza przebiega podobnie jak innych białek – z utworzeniem struktur pierwszorzędowych, drugorzędowych, trzeciorzędowych i czwartorzędowych. Różnica polega na tym, że podczas syntezy do części białkowej cząsteczek przyłączane są różne grupy prostetyczne. Kiedy złożona cząsteczka białka ulega rozkładowi, część białkowa rozkłada się na aminokwasy, a grupy prostetyczne (lipidy, węglowodany, estry fosforowe aminokwasów) na proste związki.

Ostateczna wymiana. Podczas metabolizmu pośredniego powstaje szereg związków chemicznych, które są uwalniane z organizmu jako produkty rozkładu białek. W szczególności dwutlenek węgla jest uwalniany przez płuca, woda przez nerki, z potem, z kałem i wydychanym powietrzem. Wiele innych produktów metabolizmu białek, zwłaszcza azotowych, jest wydalanych w postaci mocznika, związków sparowanych itp.

Konwersja amoniaku. Amoniak powstaje podczas deaminacji aminokwasów, zasad purynowych i pirymidynowych, kwasu nikotynowego i jego pochodnych oraz innych związków zawierających azot. W ciągu dnia w organizmie człowieka ulega dezaminacji 100-120 g aminokwasów, powstaje 16-19 g azotu lub 18-23 g amoniaku. Zasadniczo amoniak w organizmie zwierząt hodowlanych jest neutralizowany w postaci mocznika, częściowo w postaci alantoiny, kwasu moczowego i soli amonowych. U ptaków i gadów głównym produktem końcowym metabolizmu azotu jest kwas moczowy.

Mocznik- główny produkt końcowy metabolizmu azotu u większości kręgowców i ludzi. Stanowi 80-90% wszystkich substancji azotowych w moczu. Powstała nowoczesna teoria powstawania mocznika w wątrobie – cykl ornitynowy Krebsa.

1. NH 3 i CO 2, które są oddzielone podczas deaminacji i dekarboksylacji, łączą się pod wpływem enzymu syntetazy karbamoilofosforanowej, tworząc fosforan karbamoilu.

2. Fosforan karbamoilu z ornityną przy udziale karbamoilotransferazy ornitynowej tworzy cytrulinę.

3. Pod wpływem syntetazy argininobursztynianowej oddziałuje z kwasem asparaginowym, tworząc kwas argininobursztynowy.

4. Kwas argininobursztynowy pod wpływem liazy argininobursztynianowej rozkłada się na argininę i kwas fumarowy.

5. Arginina pod wpływem arginazy rozkłada się na ornitynę i mocznik, które są usuwane z organizmu wraz z moczem i potem:

Ornityna reaguje z nowymi porcjami fosforanu karbamoilu i cykl się powtarza.

Część amoniaku w tkankach jest wiązana podczas tego procesu powstawanie amidów – asparaginy lub glutaminy które są transportowane do wątroby. W wątrobie ulegają hydrolizie, po czym z amoniaku powstaje mocznik. Część amoniaku jest wykorzystywana przez tkanki do redukcyjnego aminowania ketokwasów, co prowadzi do powstania aminokwasów.

Ponadto w tkance nerek amoniak bierze udział w procesie neutralizacji kwasów organicznych i nieorganicznych:

Konwersje innych produktów końcowego metabolizmu białek. W procesie metabolizmu białek powstają także inne produkty końcowego metabolizmu, zwłaszcza pochodne zasad purynowych i pirymidynowych, gazy (uwalniane podczas wypróżnień), fenole, indol, skatol, kwas siarkowy itp. Szczególnie wiele z tych substancji to substancje powstaje w jelicie grubym podczas rozpadu białek.

Te toksyczne związki są neutralizowane w wątrobie poprzez tworzenie tzw. sparowanych kwasów, które są uwalniane z moczem, częściowo z potem i kałem.

Indol i skatol powstające podczas gnilnego rozkładu tryptofanu przekształcają się w indoksyl i skatoksyl. Tworzą związki parowe z kwasami glukuronowymi lub siarkowymi.

Przemiany produktów rozkładu chromoprotein. Podczas rozkładu chromoprotein powstaje globina i hem. Globina ulega zwykłym przekształceniom typowym dla białek. Hem służy jako źródło formacji

barwniki żółci, moczu i kału. Hemoglobina po utlenieniu zamienia się w werdohemoglobina(choleglobina). Werdohemoglobina traci część białkową i atomy żelaza, co prowadzi do powstania zielonej substancji - biliwerdyna. Biliwerdyna ulega redukcji do czerwonego pigmentu - bilirubina. Z czego powstaje bilirubina mezobilirubina, który po kolejnej renowacji staje się urobilinogen. Urobilinogen w jelicie przekształca się w barwniki kału - sterkobilinogen I sterkobilina, w nerkach - w pigment moczu urobilina.

Produkty rozkładu hemu są wykorzystywane przez organizm do różnych potrzeb. W ten sposób żelazo odkłada się w narządach w postaci ferrytyn. Biliwerdyna i bilirubina są barwnikami żółciowymi, pozostałe substancje to barwniki moczu i kału. Rozkład mioglobiny przebiega w podobny sposób.

Regulacja metabolizmu białek. Szczególne miejsce w regulacji zajmuje kora mózgowa i ośrodki podkorowe. Podwzgórze zawiera ośrodek metabolizmu białek. Regulacja odbywa się odruchowo, w odpowiedzi na podrażnienia.

Wpływ hormonów na biosyntezę białek odbywa się poprzez stymulację tworzenia mRNA. Somatotropina nasila procesy syntezy białek. Biosynteza białek jest aktywowana częściowo przez insulinę

andro- i estrogeny, tyroksyna. Glukokortykoidy z kory nadnerczy stymulują rozkład białek i uwalnianie substancji azotowych.

Wpływ hormonów na metabolizm białek wiąże się ze zmianami szybkości i kierunku reakcji enzymatycznych. Biosynteza, a co za tym idzie, aktywność enzymów biorących udział w metabolizmie białek zależy od obecności w paszy wystarczającej ilości witamin. W szczególności fosforan pirydoksalu jest koenzymem dekarboksylaz aminokwasów, witamina B2 jest składnikiem koenzymu aminooksydaz, witamina PP jest podstawą dehydrazy kwasu glutaminowego, bez witaminy C nie może zachodzić biosynteza proliny i hydroksyproliny itp. .

Patologia metabolizmu białek. Metabolizm białek jest zaburzony w chorobach zakaźnych, inwazyjnych i niezakaźnych. Przyczyną zaburzeń metabolizmu białek może być nieprawidłowo skomponowana dieta, żywienie paszą złej jakości, nieprzestrzeganie reżimu żywienia itp. Prowadzi to do obniżenia poziomu produktywności zwierząt, pogorszenia ich stanu zdrowia, a czasami nawet śmierć.

Patologia metabolizmu białek objawia się w różnych postaciach.

Post białkowy. Wyróżnia się dwa rodzaje głodu białkowego: pierwotny, gdy w paszy nie ma wystarczającej ilości niezbędnych aminokwasów, oraz wtórny, spowodowany chorobami przewodu pokarmowego, wątroby i trzustki. U zwierząt następuje spowolnienie wzrostu, pojawia się ogólne osłabienie i obrzęk, upośledzenie tworzenia kości, utrata apetytu i biegunka. Występuje ujemny bilans azotowy, pojawia się hipoproteinemia (zawartość białka we krwi spada o 30-50%).

Zaburzenie metabolizmu aminokwasów. Występuje w kilku postaciach. Tak więc w przypadku niektórych chorób wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, ostra żółta dystrofia) zawartość aminokwasów we krwi i moczu gwałtownie wzrasta - występuje alkaptonuria. W szczególności, gdy zaburzony jest metabolizm tyrozyny, rozwija się alkaptonuria, której towarzyszy ostre ciemnienie moczu po staniu w powietrzu. W przypadku cystynozy cystyna odkłada się w wątrobie, nerkach, śledzionie, węzłach chłonnych, jelitach i

W moczu występuje nadmiar cystyny ​​(cystynuria). W przypadku fenyloketonurii w moczu pojawia się duża ilość kwasu fenylopirogronowego. Często przyczyną takich zaburzeń są niedobory witamin.

Naruszenie metabolizmu złożonych białek. Najczęściej objawiają się zaburzeniami metabolizmu kwasów nukleinowych i porfiryn. W tym drugim przypadku wymiana hemoglobiny, mioglobiny i innych białek zostaje zakłócona. Tak więc przy różnych zmianach w wątrobie (zapalenie wątroby, fascioliaza itp.) dochodzi do hiperbilirubinemii – zawartość bilirubiny we krwi wzrasta do 0,3 – 0,35 g/l. Mocz staje się ciemny, pojawiają się w nim duże ilości urobiliny i pojawia się urobilinuria. Czasami obserwuje się porfirię - wzrost zawartości porfiryn we krwi i tkankach. Prowadzi to do porfinurii, a mocz staje się czerwony.

Pytania kontrolne

1. Czym są białka, jakie jest ich znaczenie, skład chemiczny, właściwości fizykochemiczne, budowa (pierwotna, wtórna, trzeciorzędowa, czwartorzędowa)? Ich klasyfikacja.

2. Podaj opis głównych grup i podgrup aminokwasów, podaj wzory strukturalne najważniejszych z nich, przeanalizuj ich właściwości.

3. Co to jest bilans azotowy, minimum białka, białka kompletne i niekompletne, aminokwasy nieistotne, warunkowo niezbędne i niezbędne? Zapisz wzory aminokwasów niezbędnych.

4. Analizować główne etapy metabolizmu białek w organizmie różnych typów zwierząt gospodarskich – trawienie, wchłanianie, metabolizm pośredni (biosynteza i rozkład) i końcowy.

5. Jak regulowany jest metabolizm białek w organizmie zwierząt i czym objawia się patologia metabolizmu białek?

W wątrobie zachodzą procesy deaminacji, transaminacji i syntezy aminokwasów, albumin i większości globulin surowicy krwi, protrombiny i fibrynogenu. Przyjmuje się, że albuminy i α-globuliny produkowane są przez wielokątne komórki wątroby, β- i γ-globuliny powstają w RES, zwłaszcza w komórkach Kupffera wątroby i komórkach plazmatycznych szpiku kostnego.

Wiodąca rola wątroby w metabolizmie białek wyjaśnia duże zainteresowanie klinicystów metodami określania parametrów tego metabolizmu. Należą do nich przede wszystkim oznaczenie całkowitej ilości białek osocza i jego frakcji, w tym protrombiny. Oprócz określenia proteinogramu w praktyce stosuje się także testy, które jedynie pośrednio wskazują na obecność zmian w białkach krwi, w tym na manifestację białek patologicznych – paraprotein. Należą do nich testy labilności i testy koloidalne.

Totalna proteina w osoczu zdrowych ludzi wynosi 7,0-8,5% (K. I. Stepashkina, 1963). Zmianę całkowitej ilości białka obserwuje się jedynie w przypadku ciężkich zaburzeń metabolizmu białek. Natomiast zmiany proporcji poszczególnych frakcji są bardzo subtelnym wskaźnikiem stanu metabolizmu białek.

W praktyce najczęściej stosowaną metodą jest oznaczanie frakcji białkowych metodą elektroforezy bibułowej. Wadą tego ostatniego jest zmienność uzyskanych wyników w zależności od wersji zastosowanej metody. Dlatego dane literaturowe dotyczące normalnego proteinogramu nie są identyczne.

W tabeli 7 przedstawiono warianty normy opisane przez różnych autorów (wg V. E. Predtechensky’ego, 1960).

W przypadku uszkodzenia wątroby zmniejsza się synteza albumin i α1-globulin w wielokątnych komórkach wątroby, a wzrasta synteza β- i γ-globulin w komórkach Kupffera i okołowrotnych komórkach mezenchymalnych (jako przejaw podrażnienia komórek siateczkowo-śródbłonkowych), co skutkuje ilościowym zmiany frakcji białkowych – dysproteinemia.

W przypadku rozlanych zmian w wątrobie, zarówno ostrych, jak i przewlekłych w czasie ich zaostrzenia, charakterystyczne są następujące zmiany w proteinogramie: zmniejszenie ilości albumin i wzrost globulin. W przypadku tego ostatniego wzrasta głównie frakcja Y-globuliny, najwyraźniej z powodu akumulacji przeciwciał podobnych pod względem ruchliwości elektroforetycznej do Y-globulin. Mniej wzrasta zawartość α2- i β-globulin. Stopień zmiany proteinogramu zależy bezpośrednio od ciężkości choroby. Wyjątkiem jest agammaglobulinemia w śpiączce wątrobowej. Całkowita ilość białka jest zwykle nieznacznie zwiększona z powodu hiperglobulinemii.

Oceniając proteinogram u pacjentów z uszkodzeniem wątroby, nie należy zapominać, że przy dużej liczbie bardzo różnorodnych chorób obserwuje się znaczną zmianę frakcji białkowych, jak na przykład w przypadku kolagenozy, uszkodzenia nerek, szpiczaka itp.

W chorobach wątroby dochodzi do zmian w układzie krzepnięcia krwi, a oznaczenie różnych czynników krzepnięcia krwi jest badaniem pozwalającym ocenić stan funkcjonalny wątroby. Najbardziej charakterystycznymi zmianami są protrombina i prokonwertyna.

Protrombina(czynnik krzepnięcia krwi II) jest globuliną; w badaniach elektroforetycznych osocza pik protrombiny znajduje się pomiędzy albuminami i u-globulinami. Protrombina powstaje w komórkach wątroby przy udziale witaminy K. Podczas krzepnięcia krwi protrombina przekształca się w trombinę. Stężenie protrombiny w osoczu krwi wynosi około 0,03%. W praktyce nie określa się bezwzględnej ilości protrombiny, ale „czas protrombinowy” i wskaźnik protrombiny. Najpopularniejszą metodą oznaczania wskaźnika protrombiny w Związku Radzieckim jest metoda V. N. Tugolukowa (1952). Zwykle wskaźnik protrombiny wynosi 80-100%.

W patologii wątroby zdolność hepatocytów do syntezy protrombiny może być upośledzona. Ponadto uszkodzeniu wątroby towarzyszy naruszenie odkładania się w niej wielu witamin, w tym witaminy K, która jest również przyczyną hipoprotrombinemii. Dlatego w przypadku wykrycia spadku wskaźnika protrombiny należy powtórzyć badanie po 3-dniowym obciążeniu witaminą K - 0,015 vikasol 3 razy dziennie. Jeśli ilość protrombiny pozostaje niska, oznacza to uszkodzenie miąższu wątroby.

Kolejnym czynnikiem układu krzepnięcia krwi, który w naturalny sposób reaguje na uszkodzenie wątroby, jest prokonwertyna (czynnik VII, czynnik stabilny). Prokonwertyna katalizuje działanie tromboplastyny, przyspieszając powstawanie trombiny. Czynnik ten powstaje w wątrobie, jego zawartość w osoczu wynosi 0,015-0,03%. Ilość prokonwertyny, podobnie jak protrombiny, wyraża się jako wskaźnik. Czas prokonwertyny wynosi zwykle 30-35 sekund, indeks - 80-120%.

W przypadku uszkodzenia miąższu wątroby zmniejsza się zarówno wskaźnik protrombiny, jak i wskaźnik prokonwertyny. Istnieje paralelizm między tymi wskaźnikami a ciężkością uszkodzenia wątroby (K. G. Kapetanaki i M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov i M. A. Kotovshchikova, 1963).

Zaproponowano wiele różnych metod, które pośrednio określają obecność dysproteinemii i paraproteinemii. Wszystkie opierają się na wytrącaniu patologicznego białka różnymi odczynnikami.

Test Takata-Ara (test sublimacyjny) polega na wytrącaniu się kłaczkowatego osadu grubo zdyspergowanych białek pod wpływem odczynnika Takata zawierającego sublimat. Reakcję ocenia się na podstawie gęstości osadu lub rozcieńczenia surowicy, przy którym następuje zmętnienie. Próbkę ocenia się jako pozytywną, jeśli w szeregu probówek z odczynnikiem Takata i malejącą ilością surowicy (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml itd.) w pierwszych trzech lub więcej probówkach pojawi się kłaczkowaty osad; choćby w dwóch pierwszych - słabo pozytywnie. Wynik testu staje się pozytywny, gdy wzrasta zawartość γ-globulin we krwi, szczególnie w chorobie Botkina, marskości wątroby, ale także w przypadku szeregu innych chorób (zapalenie płuc, kiła itp.).

Jedną z modyfikacji testu Takata-Ara jest test Grossa (reakcja sublimatowo-osadowa), w którym wyniki wyrażane są w mililitrach odczynnika sublimacyjnego niezbędnego do uzyskania wyraźnego zmętnienia. Norma wynosi 2 ml lub więcej. W przypadku chorób wątroby wartości testu Grossa zmniejszają się do 1,8-1,6 ml, w przypadku poważnych uszkodzeń - do 1,4 ml i mniej.

Test Veltmana opiera się na koagulacji białek osocza po podgrzaniu w obecności roztworu chlorku wapnia o różnym stężeniu (od 0,1 do 0,01%). Zwykle do koagulacji dochodzi, gdy stężenie roztworu jest wyższe niż 0,04%, czyli w pierwszych 6-7 probówkach. Uszkodzenie wątroby charakteryzuje się pojawieniem się osadu w niższym stężeniu - wydłużeniem „wstęgi” krzepnięcia.

Test cefalinowy opiera się na wystąpieniu flokulacji emulsji cefaliny-cholesterolu w obecności surowicy krwi pacjenta. Test ma tę przewagę nad wskazanymi powyżej, że daje ostro dodatni wynik w obecności martwicy miąższu wątroby i dlatego może być przydatny do określenia aktywności wyrostka w chorobie Botkina i marskości wątroby oraz w diagnostyce różnicowej pomiędzy obturacyjną chorobą wątroby. żółtaczka (we wczesnych stadiach) i uszkodzenie miąższu wątroby.

Test zmętnienia tymolu polega na określeniu zmętnienia, które pojawia się po połączeniu surowicy testowej z odczynnikiem tymolowym. Stopień zmętnienia określa się po 30 minutach i ocenia w spektrofotometrze lub kolorymetrze. Stosując standardową krzywą zmętnienia, wynik uzyskuje się w dowolnych jednostkach. Norma waha się od 0,8 do 5,0 jednostek. Jeśli wątroba jest uszkodzona, wartość próbki wzrasta, osiągając 30-35 jednostek. z chorobą Botkina (Popper, Schaffner, 1961).

Badanie zmętnienia tymolu można kontynuować w formie testu flokulacji tymolu: ocenia się flokulację występującą po 24 godzinach od połączenia surowicy z odczynnikiem tymolowym.

Pozostały azot we krwi Zwykle jest to 20-40 mg%. Ciężka azotemia (do 100 mg% lub więcej) występuje w przypadku ciężkiego uszkodzenia wątroby (ostra dystrofia spowodowana zapaleniem wątroby, schyłkowa marskość wątroby, niewydolność wątroby po operacji wątroby i dróg żółciowych) i wskazuje na rozwój niewydolności wątroby.

Amoniak w surowicy Zwykle jest to 40-100%. Hiperamonemię obserwuje się w niewydolności wątroby, a także w obecności wyraźnych zespoleń wrotno-kawalnych (rozwiniętych naturalnie lub powstałych podczas operacji), przez które krew przepływa z jelit, omijając wątrobę. Najbardziej wyraźny wzrost ilości amoniaku we krwi obwodowej obserwuje się u pacjentów z niewydolnością wątroby po obciążeniu białkiem (spożycie dużych ilości mięsa, przedostanie się krwi do jelit podczas krwawienia z przełyku lub żołądka). Aby zidentyfikować niewydolność wątroby wrotnej, można zastosować test z ładunkiem soli amoniakalnych (A. I. Khazanov, 1968).

Lipoproteiny i glikoproteiny*. Białka surowicy tworzą z lipidami i węglowodanami trwałe związki: lipo- i glikoproteiny. Naturalnie, gdy zmienia się stosunek różnych frakcji białek osocza, zmienia się także zawartość związanych z nimi kompleksów.

Podczas elektroforezy lipoproteiny rozdzielane są na frakcje odpowiadające frakcjom α1, β i Y globuliny. Frakcja y („reszta lipidowa”) obejmuje związki białkowe z obojętnym tłuszczem i estrami cholesterolu, które są słabo mobilne w polu elektrycznym. Ta frakcja nie ma praktycznego znaczenia, ponieważ ta ostatnia nie zmienia się w warunkach patologicznych. U zdrowych osób stosunek procentowy frakcji α i β do lipoprotein (I. E. Tareeva, 1962): α-lipoproteiny - 29,0 ± 4,9; β-lipoproteiny - 71,0 ± 4,9; stosunek β/α-2,45 ± 0,61.

Stwierdzono związek pomiędzy zmianami proporcji frakcji α i β lipoprotein a stopniem uszkodzenia miąższu wątroby. Nie ma całkowitej równoległości pomiędzy zmianami lipoproteinogramu i innymi wskaźnikami funkcjonalnymi. Należy jednak zaznaczyć, że choroba Botkina i aktywna faza marskości wątroby charakteryzują się zmniejszeniem ilości α-lipoprotein aż do ich całkowitego zaniku w profilu lipidowym oraz wzrostem β-lipoprotein z odpowiadającym wzrostem β stosunek /α kilka razy. W przypadku przewlekłego uszkodzenia wątroby zmiany te są mniej wyraźne.

Glikoproteiny to związki różnych węglowodanów z białkami, głównie globulinami. Metoda elektroforetyczna polega na oddzieleniu frakcji glikoproteinowych od odpowiednich frakcji białkowych. Synteza glikoprotein zachodzi w wątrobie, dlatego zrozumiała jest próba wykorzystania oznaczania glikoprotein do celów diagnostyki funkcjonalnej. Jednak dane uzyskane przez różnych autorów podczas badania pacjentów z patologią wątroby pozostają bardzo sprzeczne. Bardziej charakterystyczny jest wzrost frakcji α-glikoprotein (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurova, V. I. Dronova i M. S. Panasenko, 1962).

* Sposób oznaczania patrz: A. F. Blyuger. Struktura i funkcja wątroby w epidemicznym zapaleniu wątroby. Ryga, 1964.

Metabolizm białek w organizmie człowieka charakteryzuje się jedną istotną cechą – ani białka, ani aminokwasy nie mogą być magazynowane do przyszłego wykorzystania, jak np. lipidy w tkance tłuszczowej czy węglowodany w postaci glikogenu.

Nieistotne aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka. Można to zrobić na kilka sposobów: aminowanie kwasu nienasyconego, aminowanie redukcyjne i transaminacja.

Aluminizacja nienasyconego kwasu Asp powstaje z kwasu fumarowego pod wpływem asparaginian: liaza amoniakalna(patrz ryc. 6.40). Reakcja jest odwracalna, dlatego Asp, zamieniając się w kwas fumarowy, może zostać całkowicie utleniony w cyklu Krebsa.

Aminowanie redukcyjne- proces odwrotny do deaminacji oksydacyjnej (patrz rys. 3.14 i 12.1). Ale w ten sposób powstają tylko Ala i Glu, ponieważ aktywność ich dehydrogenaz jest znacząca.

Tak wierzą Ala, Asp i Glu podstawowy, a wszystkie inne nieistotne aminokwasy powstają w reakcjach transaminacji (patrz ryc. 3.15).

Aminokwasy pokarmowe (powstające podczas trawienia białek) przenoszone są z krwi do różnych narządów i tkanek, gdzie wykorzystywane są do syntezy białek. Szacuje się, że w organizmie osoby dorosłej dziennie syntetyzuje się 1,3 g białka na 1 kg masy ciała (średnio 90-100 g). Jednocześnie, stosując metody izotopowe, ustalono, że aminokwasy spożywcze stanowią tylko 1/4 całości. Wskazuje to, że białka w tkankach organizmu podlegają ciągłej odnowie. Różne białka odnawiają się w różnym tempie. Na przykład czas działania insuliny wynosi 20-30 minut, białka błony śluzowej jelit - 2-4 dni, hemoglobina - 100-120 dni, kolagen - 6-8 miesięcy.

Cząsteczki białek, które spełniły swoją przydatność, poddawane są działaniu hydrolaz peptydowych tkankowych i rozkładane na wolne aminokwasy według następującego schematu:

Białko -? Wysoka masa cząsteczkowa -? Niska masa cząsteczkowa -? Aminokwasy, polipeptydy, polipeptydy

Rozpad białek zachodzi podobnie poza organizmem, w różnych tkankach biologicznych, płynach i układach pokarmowych. Na przykład, gdy sery dojrzewają, wszystkie składniki przedstawione na tym schemacie są zawsze obecne w gotowym produkcie. Stosunek produktów rozkładu: peptydów, aminokwasów, amin znacząco wpływa na smak i aromat. Peptydy o średniej i niskiej masie cząsteczkowej, które mają gorzki smak, nadają niektórym serom charakterystyczny gorzki smak.

Procesy metabolizmu białek w organizmie człowieka regulowane są przy udziale szeregu hormonów (tabela 12.4).

Tabela 12.4

Regulacja metabolizmu białek i aminokwasów

Organ	Syntetyzowane hormony i ich działanie
Przysadka mózgowa	Somatotropina nasila procesy syntezy białek
Tarczyca	Tyroksyna zwiększa tempo biosyntezy białek
Trzustka	Insulina zapewnia przewagę syntezy białek nad ich rozpadem; stymuluje wiązanie mRNA z rybosomami
Rdzeń nadnerczy	Adrenalina zwiększa tempo rozkładu białek w tkankach i uwalnianie azotowych produktów przemiany materii w moczu
Kora nadnerczy	Kortyzon hamuje syntezę białek, zwiększa ich rozkład i uwalnianie azotowych produktów przemiany materii z moczem
Testy	Testosteron pobudza biosyntezę białek w tkance mięśniowej, powodując gromadzenie się azotu w organizmie

W wyniku metabolizmu białek niektóre aminokwasy ulegają rozkładowi. Obowiązkowym krokiem w tym przypadku jest deaminacja. Lub reamii- rovaiy(patrz paragraf 3.2). Najpopularniejszą opcją jest deaminacja oksydacyjna. Na ryc. Rysunek 3.14 przedstawia równanie podsumowujące. W rzeczywistości reakcja przebiega w dwóch etapach: odwodornienia i hydrolizy (patrz ryc. 12.1). Po utlenieniu przez działanie specyficzne NAD-dehydrogenaza powstaje iminokwas. Podczas hydrolizy wiązanie podwójne w grupie iminowej zostaje rozerwane i uwalnia się NH3.

Transformacja ta ma ogromne znaczenie dla metabolizmu białek, gdyż oba jej etapy są odwracalne i dzięki temu z ketokwasu może powstać aminokwas.

Ze względu na sposób wykorzystania reszt wolnych od azotu aminokwasy dzieli się na dwie grupy: ketogenne i glikogenne (tabela 12.5).

Jednocześnie ketogenne i glikogenne - Ile, Liz, Fen, Tyr, Tri.

Obecnie znane są szlaki rozkładu wszystkich aminokwasów proteinogennych.

Przykłady aminokwasów ketogennych i glikogennych

Metabolizm poszczególnych aminokwasów

Glicyna- najprostszy aminokwas. Jest syntetyzowana głównie z Ser, którego grupa hydroksymetylowa jest usuwana przez enzym zawierający witaminę By. Podobnie jak GABA, Gly jest neuroprzekaźnikiem hamującym. Gly bierze udział w syntezie purynowych zasad azotowych (patrz ryc. 13.9) i cyklach pirolowych. Uczestniczy w neutralizacji toksycznych związków aromatycznych, które powstają z produktów roślinnych, jeśli przeważają one w diecie. Gly tworzy rozpuszczalne w wodzie związki z kwasami benzoesowym, fsnilooctowym i fenolami, które są wydalane przez nerki. Na przykład kompleks Gly z kwasem benzoesowym nazywany jest kwasem hiinurowym (ryc. 12.2).

Ryż. 12.2.

Z kwasem cholowym Gly tworzy kwas glikocholowy (ryc. 12.3), który ma właściwości powierzchniowo czynne i bierze udział w emulgowaniu tłuszczów podczas trawienia.

Deaminację Gly przeprowadza się zgodnie z typem utleniania przez dehydrogenazę zależną od NAD z utworzeniem kwasu glioksylowego (ryc. 12.4).

Ryż. 12.4.

Serin - wymienny hydroksyaminokwas. Jego szkielet zbudowany jest z 3-PGA, którego źródłem jest glukoza, a NH2-rpynna wprowadzana jest w drodze transaminacji. Ser jest niezbędny do syntezy fosfolipidów (patrz ryc. 11.42 i 11.43) i jest prekursorem aminoetanolu (ryc. 12.5) i choliny.

Ryż. 12.5.

Grupa hydroksylowa Ser jest częścią miejsc aktywnych wielu enzymów, takich jak trypsyna, chymotrypsyna, esterazy, fosforylazy, fosfatazy.

Podczas rozkładu Ser jest najpierw uwalniany od grupy hydroksylowej alkoholu, a następnie hydrolitycznie od grupy aminowej (ryc. 12.6). W rezultacie powstaje PVC, który łatwo bierze udział w cyklu TCA i tam utlenia się do H 2 0 i CO 2.

Ryż. 12.6.

Metionina - niezbędny aminokwas zawierający siarkę. Przenosi grupę metylową na inne związki. W rezultacie powstaje cholina, kreatyna, adrenalina i zasady azotowe.

Po uwolnieniu od grupy metylowej siarka Met przekształca się głównie w siarkę Cys.

W rzeczywistości wszystkie przemiany zachodzą, gdy Met jest w swojej aktywnej formie - w postaci 8 + -adenozylometioniny (patrz ryc. 6.31).

Chociaż Met jest aminokwasem niezbędnym, można go zregenerować z homocysteiny w odwracalnej reakcji pokazanej na ryc. 12.7. Transformacja jest katalizowana przez enzymy zawierające witaminy B 9 i B 12. Przez-

Ryż. 12.7.

Ponieważ Met jest jedynym źródłem homocysteiny, podaż tego aminokwasu w organizmie zależy wyłącznie od jego zawartości w pożywieniu.

Cysteina- nieistotny aminokwas zawierający siarkę, ponieważ można go zsyntetyzować z dwóch aminokwasów: Ser i Met (patrz ryc. 12.7). Cys zawiera wysoce reaktywną grupę sulfhydrylową, którą można łatwo utlenić, tworząc wiązanie dwusiarczkowe. Ta transformacja zachodzi pomiędzy różnymi łańcuchami polipeptydowymi lub w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego podczas tworzenia trzeciorzędowej struktury białka i nazywana jest potranslacyjną modyfikacją białka. W ten sposób w strukturze trzeciorzędowej stabilizowane są cząsteczki insuliny, chymotrypsyny i innych białek.

Aktywność grupy sulfhydrylowej przejawia się w katalizie enzymatycznej. Na przykład wiele enzymów zawiera grupy SH w miejscu aktywnym, które są niezbędne do reakcji katalitycznej. Wiadomo, że aktywność takich enzymów zanika w wyniku utlenienia SH-rpynn.

Eksperymenty na zwierzętach wykazały, że cysteina przekształca się w tripeptyd glutation, który ma właściwości redoks. Zakłada się, że glutation utrzymuje aktywną, zredukowaną formę enzymów w wyniku własnego utleniania. Udowodniono pozytywne działanie antyoksydacyjne glutationu:

• w usprawnianiu procesów neutralizacji metali ciężkich i toksyn;
• ograniczanie niepożądanych skutków radioterapii i chemioterapii w leczeniu nowotworów;
• w spowalnianiu procesu starzenia.

W tkankach cysteina może ulegać dekarboksylacji, tworząc aminoetanotiol (ryc. 12.8), który jest niezbędny do syntezy Co A lub ulega utlenieniu do tauryny (ryc. 12.9).

Tym samym cysteina jest prekursorem tauryny, która pełni rolę neuroprzekaźnika i wykazuje działanie przeciwdrgawkowe. Tauryna pomaga poprawić metabolizm energetyczny i stymuluje procesy regeneracyjne, np. w tkance oka.

W wątrobie tauryna tworzy kwas taurocholowy, podobny do kwasu glikocholowego (patrz ryc. 12.3), który przyczynia się do emulgowania tłuszczów w jelicie.

Ryż. 12.9.

Często kompleksy kwasów żółciowych z tauryną i glicyną nazywane są koniugatami lub związkami sparowanymi.

Asparaginowy I Kwas glutaminowy odgrywają ważną rolę w metabolizmie białek oraz przeprowadzają trans- i deaminację aminokwasów. Mogą przyjmować NH3 nie tylko w postaci wolnej, ale także jako część białek. W efekcie powstają odpowiednie amidy: aspragina (Asi) i glutamina (Gln). Zatem Asi i Glu uczestniczą w neutralizacji NH3.

Metabolizm większości aminokwasów przechodzi przez etap tworzenia kwasu asparaginowego i glutaminowego w reakcjach transaminacji.

Obydwa aminokwasy biorą udział w syntezie zasad azotowych (patrz ryc. 13.8 i 13.9).

Dekarboksylacja kwasu asparaginowego prowadzi do powstania a- lub (3-alapiny (ryc. 12.10), która może zostać włączona do syntezy kwasu pantotenowego (patrz ryc. 6.47).

Ryż. 12.10.

W wyniku α-dekarboksylacji kwasu glutaminowego powstaje kwas γ-aminomasłowy (ryc. 12.11), który hamuje procesy wzbudzenia w istocie szarej kory mózgowej i jest stosowany jako lek na niektóre choroby ośrodkowego układu nerwowego.

Fenyloalanina- niezbędny aminokwas aromatyczny. Utlenia się do tyrozyny, która następnie przekształca się w chinon (ryc. 12.12). Chinony wchodzą w skład melanonrotein – złożonych białek, które nadają kolor skórze, włosom i sierści.

Ryż. 12.12.

1 - reakcja jest katalizowana przez hydroksylazę fenyloalaniny;2 - reakcja jest katalizowana

tyrozynaza

W metabolizmie Fen można zaobserwować dziedziczną niewydolność - syntezę szeregu wadliwych enzymów. Na przykład z defektem syntezy hydroksylaza fenyloalaniny obserwuje się chorobę fensketonuria. W tym przypadku nie powstaje Tyr, ale mleczan fenylu, fenylopirogronian i fenylooctan, które kumulują się we krwi i są wydalane z moczem. Produkty te są toksyczne dla mózgu i powodują ciężkie upośledzenie umysłowe u dzieci (opóźnienie fenylopirogronowe), którego rozwojowi można zapobiec, przestrzegając diety niezawierającej Phen. W szczególności glikomakropeptyd, który ulega odszczepieniu podczas enzymatycznej hydrolizy kazeiny i przechodzi do serwatki, nie zawiera Fen, co oznacza, że ​​może być stosowany w żywieniu takich dzieci.

Kolejne naruszenie ma miejsce w przypadku wystąpienia wady tyrozynaza i nazywa się bielactwo(od łac. albusie- biały). Z powodu nieprawidłowej syntezy pigmentu melaniny skóra i włosy człowieka są słabo pigmentowane, a źrenice oczu są czerwone, ponieważ naczynia dna oka są widoczne z powodu braku pigmentów w tęczówce.

Tyrozyna jest aminokwasem nieistotnym, ponieważ jest syntetyzowany z Phen (patrz ryc. 12.12). Jednakże utlenianie Phen do Tyr jest katalizowane hydroksylaza fenyloalaniny - jest to proces nieodwracalny, dlatego jeśli w produktach brakuje Fen, Tyr nie może go zastąpić.

Tyr jest prekursorem wielu ważnych związków. Po pierwsze, z Tyr syntetyzowane są hormony tarczycy: tetrajodotyronina (T) i trójjodotyronina (T3).

Po drugie, Tyr przy udziale tyrozynazy utlenia się do dioksyfenyloalaniny (DOPA), a następnie do DOPA-chinonu, niezbędnego do syntezy kolorowych białek – melanonrotein.

Wreszcie, dioksyfenyloalanina może ulegać dekarboksylacji, tworząc dopaminę (dioksyfenyloetyloaminę), która jest prekursorem katecholamin (neuroprzekaźników) noradrenaliny i epinefryny (patrz ryc. 8.3).

Ryż. 12.13.

Tryptofan jest aminokwasem niezbędnym dla ludzi i zwierząt. Z niego syntetyzuje się związki biologicznie czynne, takie jak serotonina (ryc. 12.14) i rybonukleotyd kwasu nikotynowego. Serotonina jest wysoce aktywną aminą biogenną o działaniu zwężającym naczynia krwionośne. Reguluje ciśnienie krwi, temperaturę ciała, oddychanie, filtrację nerkową oraz jest mediatorem procesów nerwowych w ośrodkowym układzie nerwowym.

Ryż. 12.14.

Zwykle nie więcej niż 1% Tri przekształca się w serotoninę. Ponad 95% Tri ulega utlenieniu na drodze prowadzącej do powstania NAD, zmniejszając zapotrzebowanie organizmu na witaminę B5.

Prolil jest aminokwasem egzogennym, dlatego w organizmie zwierzęcia istnieje możliwość jego syntezy: albo z γ-semialdehydu kwasu glutaminowego (kwasu a-amino-γ-oksopentanowego), albo z ornityny, która powstaje podczas hydroliza kwietnia (ryc. 12.15).

Ryż. 12.15.

Podczas rozkładu Pro jest najpierw utleniany przez tę samą dehydrogenazę NLD do kwasu 5-pirolino-2-karboksylowego, w którym cykl w miejscu wiązania podwójnego ulega hydrolitycznemu zniszczeniu. W rezultacie powstaje γ-semialdehyd. Jego grupa aldehydowa jest utleniana do grupy karboksylowej. Tak powstaje Glu, sposoby jego wykorzystania zależą od potrzeb komórki.

Białka są niezbędnym składnikiem zbilansowanej diety.

Głównymi źródłami białka dla organizmu są produkty spożywcze pochodzenia roślinnego i zwierzęcego. Trawienie białek w organizmie zachodzi przy udziale enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego. Proteoliza to hydroliza białek. Enzymy proteolityczne to enzymy hydrolizujące białka. Enzymy te dzielą się na dwie grupy - egzopeptydazy, katalizując rozszczepienie końcowego wiązania peptydowego z uwolnieniem jednego końcowego aminokwasu, i endopeptydazy, katalizując hydrolizę wiązań peptydowych w łańcuchu polipeptydowym.

W jamie ustnej rozkład białek nie następuje z powodu braku enzymów proteolitycznych. Żołądek ma wszystkie warunki do trawienia białek. Enzymy proteolityczne żołądka – pepsyna, gastrycyna – wykazują maksymalną aktywność katalityczną w środowisku silnie kwaśnym. Kwaśne środowisko tworzy sok żołądkowy (pH = 1,0–1,5), który wytwarzany jest przez komórki okładzinowe błony śluzowej żołądka i którego głównym składnikiem jest kwas solny. Pod wpływem kwasu solnego soku żołądkowego następuje częściowa denaturacja białka, pęcznienie białek, co prowadzi do rozpadu jego trzeciorzędowej struktury. Ponadto kwas solny przekształca nieaktywny proenzym pepsynogen (wytwarzany w głównych komórkach błony śluzowej żołądka) w aktywną pepsynę. Pepsyna

katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych utworzonych przez reszty aminokwasów aromatycznych i dikarboksylowych (optymalne pH = 1,5–2,5). Proteolityczne działanie pepsyny na białka tkanki łącznej (kolagen, elastyna) jest słabsze. Protaminy, histony, mukoproteiny i keratyny (białka wełny i włosów) nie są rozkładane przez pepsynę.

W miarę trawienia pokarmów białkowych z utworzeniem zasadowych produktów hydrolizy pH soku żołądkowego zmienia się na 4,0. Wraz ze spadkiem kwasowości soku żołądkowego objawia się aktywność innego enzymu proteolitycznego - gastrycyna

(optymalne pH = 3,5–4,5).

W soku żołądkowym dzieci wykryto chymozynę (reninę), która rozkłada kazeinogen mleka.

Dalsze trawienie polipeptydów (powstających w żołądku) i niestrawionych białek pokarmowych odbywa się w jelicie cienkim pod działaniem enzymów soków trzustkowych i jelitowych. Jelitowe enzymy proteolityczne – trypsyna, chymotrypsyna – dostarczane są z sokiem trzustkowym. Obydwa enzymy wykazują największą aktywność w środowisku lekko zasadowym (7,8–8,2), które odpowiada pH jelita cienkiego. Proenzymem trypsyny jest trypsynogen, aktywatorem jest enterokinaza (wytwarzana przez ściany jelit) lub wcześniej utworzona trypsyna. Trypsyna

hydrolizuje wiązania peptydowe utworzone przez Arg i Lys. Proenzymem chymotrypsyny jest chymotrypsynogen, aktywatorem jest trypsyna. Chymotrypsyna rozszczepia wiązania peptydowe pomiędzy aminokwasami aromatycznymi, a także wiązania, które nie zostały hydrolizowane przez trypsynę.

Ze względu na hydrolityczny wpływ na białka, ndopeptydazy Tworzą się peptydy (pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna) o różnej długości i określonej ilości wolnych aminokwasów. Dalsza hydroliza peptydów do wolnych aminokwasów odbywa się pod wpływem grupy enzymów - egzopeptydazy. Jeden z nich - karboksypeptydazy – syntetyzowany w trzustce w postaci prokarboksypeptydazy, aktywowany w jelicie przez trypsynę, odszczepia aminokwasy od C-końca peptydu; Inny - aminopeptydazy – syntetyzowane w komórkach błony śluzowej jelit, aktywowane przez trypsynę, odszczepiają aminokwasy od N-końca.

100 RUR bonus za pierwsze zamówienie

Wybierz rodzaj pracy Praca dyplomowa Praca kursowa Streszczenie Praca magisterska Raport z praktyki Artykuł Raport Recenzja Praca testowa Monografia Rozwiązywanie problemów Biznes plan Odpowiedzi na pytania Praca twórcza Esej Rysunek Eseje Tłumaczenie Prezentacje Pisanie na maszynie Inne Zwiększanie niepowtarzalności tekstu Praca magisterska Praca laboratoryjna Pomoc on-line

Poznaj cenę

1. Cechy metabolizmu białek.

2. Katabolizm aminokwasów.

3. Uniwersalne procesy w katabolizmie aminokwasów.

4. Metody neutralizacji amoniaku.

5. Biosynteza białek.

Metabolizm białek zajmuje centralne miejsce wśród różnorodnych procesów metabolicznych właściwych dla żywej materii. Wszystkie inne rodzaje metabolizmu - węglowodany, lipidy, kwasy nukleinowe, minerały itp. służą przede wszystkim metabolizmowi białek, m.in. specyficzna biosynteza białek. Metabolizm białek jest bardzo ściśle specyficzny, zapewniający ciągłość reprodukcji i odnowy ciał białkowych organizmu.

To metabolizm białek koordynuje, reguluje i integruje różnorodność przemian chemicznych w integralnym żywym organizmie, podporządkowując go zachowaniu gatunku i ciągłości życia. W porównaniu z innymi rodzajami metabolizmu, metabolizm białek ma wiele cech.

Cechy metabolizmu białek

Jedną z charakterystycznych cech metabolizmu białek jest jego skrajne rozgałęzienie. W przemianach ponad 20 aminokwasów cząsteczki białka w organizmie zwierzęcia bierze udział kilkaset produktów pośrednich ściśle związanych z metabolitami metabolizmu węglowodanów i lipidów. Zablokowanie konkretnego szlaku metabolicznego, choćby jednego aminokwasu, może skutkować pojawieniem się zupełnie nieznanych produktów.

Stan metabolizmu białek jest zdeterminowany wieloma czynnikami, zarówno egzogennymi, jak i endogennymi. W tym przypadku ogromną rolę odgrywa biologiczna przydatność białek spożywczych (paszy). Wszelkie odchylenia od normalnego stanu fizjologicznego organizmu, zaburzenia metabolizmu węglowodanów, lipidów itp. natychmiast wpływają na metabolizm azotu.

Stan metabolizmu białek w organizmie żywym można scharakteryzować na podstawie bilansu azotowego. Termin ten oznacza wyrażoną w tych samych jednostkach różnicę ilościową pomiędzy azotem wprowadzonym z pożywieniem a wydalonym w postaci produktów końcowych. Ponieważ większość azotu w żywności stanowią białka, a większość końcowych produktów azotowych uwalnianych jest w wyniku rozkładu białek, powszechnie przyjmuje się, że dla prawidłowej oceny stanu metabolizmu białek, określenie bilansu azotowego może być wystarczająco dokładnym kryterium. Ponadto średnia zawartość azotu w białkach jest mniej więcej stała i wynosi 16%. Aby przeliczyć całkowity azot na białko, należy pomnożyć całkowitą znalezioną ilość przez współczynnik 6,25. Pojęcie bilansu azotowego jest ściśle powiązane z problematyką standardów białkowych w żywieniu zwierząt.

W organizmie występują 3 rodzaje bilansu azotowego: dodatni, zerowy (bilans azotowy) i ujemny.

W biochemii klinicznej rozróżnia się pojęcia azotu białkowego i niebiałkowego. Ilość azotu niebiałkowego we krwi zwierząt nie jest duża i waha się w granicach 20-60 mg%. Dotyczy to głównie azotu z mocznika, aminokwasów, kwasu moczowego, kreatyny i kreatyniny, indicanu itp. Azot niebiałkowy we krwi nazywany jest także azotem resztkowym, czyli pozostającym w filtracie po wytrąceniu białek.

U zdrowych zwierząt wahania zawartości azotu niebiałkowego we krwi są nieznaczne i zależą głównie od ilości białka dostarczonego z pokarmem. Jednak wielu stanom patologicznym towarzyszy gwałtowny wzrost zawartości azotu niebiałkowego we krwi. Ten stan nazywa się azotemią.

Główne cechy metabolizmu białek pojawiają się na etapie metabolizmu pośredniego i można je wytłumaczyć dwoma czynnikami:

Po pierwsze, wartość energetyczna aminokwasów nie jest wysoka i służą przede wszystkim jako budulec komórki. Pod tym względem w metabolizmie białek centralną rolę odgrywają nie procesy katabolizmu, ale anabolizm, tj. synteza białek. Po drugie, w żywej komórce nie ma jednego, uniwersalnego mechanizmu rozkładu aminokwasów. Każdy aminokwas ulega rozkładowi według indywidualnego mechanizmu.

Katabolizm aminokwasów

Jeśli znanych jest 20 aminokwasów białkowych, to w każdej komórce funkcjonuje co najmniej 20 szlaków ich katabolizmu. Jednak pomimo tak dużej różnorodności szlaków katabolicznych, istnieje niewiele końcowych produktów tkankowego metabolizmu aminokwasów, tj. 20 sposobów rozkładu aminokwasów na określonych etapach łączy się i prowadzi do powstania zaledwie 5 różnych produktów, które następnie wchodzą do cyklu kwasów trikarboksylowych i ulegają całkowitemu utlenieniu.

Ryż. 21. Drogi przemian aminokwasów.

Szkielety węglowe 10 aminokwasów są rozkładane na acetylo-CoA. Co więcej, 5 z tych 10 aminokwasów (alanina, cysteina, glicyna, seryna, treonina) jest rozkładanych do acetylo-CoA poprzez pirogronian. Pozostałych 5 (fenyloalanina, tyrozyna, leucyna, lizyna, tryptofan) – poprzez acetoacetylo-CoA. Jak wiadomo, acetoacetylo-CoA jest głównym produktem metabolizmu ciał ketonowych. W wątrobie z tych aminokwasów mogą tworzyć się ciała ketonowe i dlatego nazywane są ketogennymi. Reszta jest glukogenna, ponieważ Glukozę można łatwo syntetyzować z pirogronianu. Jednak ten podział aminokwasów jest bardzo warunkowy, ponieważ w zasadzie wszystkie aminokwasy można nazwać glukogennymi, zwłaszcza że niektóre aminokwasy można rozłożyć, zarówno z utworzeniem pirogronianu, jak i acetoacetylo-CoA.

Oprócz acetylo-CoA podczas katabolizmu aminokwasów mogą powstawać α-ketoglutaran, sukcynylo-CoA, fumaran i szczawiooctan (ryc. 21).

Procesy uniwersalne w katabolizmie

aminokwasy.

Każdy aminokwas ulega rozkładowi według indywidualnego mechanizmu. Niektóre szlaki kataboliczne są dość złożone, wieloetapowe (do 13 kolejnych reakcji), podczas których powstaje duża liczba metabolitów, które z kolei mogą brać udział w różnych procesach biochemicznych. Na przykład w wyniku rozkładu tryptofanu powstają produkty, które mogą służyć jako prekursory neurohormonu: serotoniny, kwasu nikotynowego itp.

Znanych jest szereg transformacji zachodzących w sposobach rozkładania wszystkich aminokwasów, tj. są wspólne dla wszystkich szlaków katabolicznych. Należą do nich: deaminacja, transaminacja i dekarboksylacja. W biologii są one lepiej znane jako uniwersalne mechanizmy rozkładu aminokwasów.

Deaminacja – eliminacja grup aminowych aminokwasów. Udowodniono istnienie czterech rodzajów deaminacji. We wszystkich przypadkach grupa aminokwasów NH2 jest uwalniana jako NH3.

1. Deaminacja redukcyjna.

2. Deaminacja hydrolityczna.

3. Deaminacja wewnątrzcząsteczkowa.

4. Deaminacja oksydacyjna.

Dominującym rodzajem tkanek zwierzęcych, roślin i większości mikroorganizmów tlenowych jest oksydacyjna deaminacja aminokwasów, która zachodzi dwuetapowo wraz z utworzeniem niestabilnego produktu pośredniego - iminokwasu. Należy jednak zauważyć, że większość enzymów katalizujących oksydacyjną deaminację aminokwasów jest nieaktywna przy fizjologicznych wartościach pH. W tkankach zwierzęcych najbardziej aktywnym enzymem jest ten, który katalizuje oksydacyjną deaminację kwasu glutaminowego – dehydrogenaza glutaminianowa. Końcowym produktem reakcji jest α-ketoglutaran.

Transaminacja (transaminacja) - reakcje międzycząsteczkowego przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na α-ketokwas bez pośredniego tworzenia amoniaku.

Reakcje transaminacji są odwracalne i uniwersalne dla wszystkich żywych organizmów. Zachodzi przy udziale specyficznych enzymów – aminotransferaz. Dowolny α-aminokwas i dowolny α-ketokwas mogą brać udział w transaminacji z utworzeniem nowego aminokwasu i ketokwasu. Biorąc pod uwagę fakt, że kwas glutaminowy w tkankach zwierzęcych szybko ulega deaminacji oksydacyjnej, można przypuszczać, że α-ketogutaran jest jednym z głównych substratów transaminacji. Obecnie uważa się za udowodnione, że nie tylko prawie wszystkie aminokwasy reagują z kwasem α-ketoglutarowym, tworząc kwas glutaminowy i odpowiadający mu ketokwas, ale także, że reakcje transaminacji i deaminacji oksydacyjnej łączą się w jednym procesie, który przebiega według następującego wzoru: schemat:

Ryż. 22. Schemat pośredniej deaminacji aminokwasów

Ponieważ wszystkie reakcje tego procesu są odwracalne, powstają warunki do syntezy w zasadzie dowolnego aminokwasu w obecności odpowiedniego α-ketokwasu.

Dekarboksylacja- eliminacja grupy karboksylowej aminokwasów w postaci dwutlenku węgla. Reakcja jest nieodwracalna i jest katalizowana przez dekarboksylazy. Wyróżnia się kilka rodzajów dekarboksylacji, spośród których najbardziej rozpowszechniona jest α-dekarboksylacja, tj. eliminacja grupy –COOH przy węglu α aminokwasu. Produktami dekarboksylacji są CO2 i aminy, ale mogą to być także diaminy i nowy aminokwas, w zależności od charakteru dekarboksylowanego aminokwasu.

Niektóre aminy (tryptamina, histamina) wykazują działanie biologiczne, wśród diamin znane są substancje toksyczne (kadaweryna, putrescyna). Istnieją specjalne mechanizmy neutralizacji takich związków, których istota sprowadza się na ogół do deaminacji oksydacyjnej z uwolnieniem amoniaku.

Metody neutralizacji amoniaku.

Jednym z końcowych produktów metabolizmu aminokwasów jest silnie toksyczny związek – amoniak. Dlatego należy utrzymywać niskie stężenie amoniaku w organizmie. Rzeczywiście, poziom amoniaku we krwi zwykle nie przekracza 60 µmol/l (to prawie 100 razy mniej niż stężenie glukozy we krwi). W organizmie człowieka dziennie rozkłada się około 100 g aminokwasów, w związku z czym wydziela się około 15 g amoniaku. Doświadczenia na królikach wykazały, że stężenie amoniaku wynoszące 3 mmol/l jest śmiertelne. Dlatego amoniak musi być stale neutralizowany, tworząc nietoksyczne związki, które łatwo są wydalane z moczem.

Istnieje kilka głównych metod neutralizacji amoniaku.

Tworzenie amidów aminokwasów dikarboksylowych (aminowanie redukcyjne);

Synteza mocznika;

Tworzenie soli amonowych;

1. Aminowanie redukcyjne.

Jednym ze sposobów wiązania i neutralizacji amoniaku w organizmie, zwłaszcza w mózgu, siatkówce, nerkach, wątrobie i mięśniach, jest biosynteza amidów kwasu glutaminowego i asparaginowego (glutaminy lub asparaginy).

Powstawanie glutaminy (asparaginy) jest po pierwsze ekspresową metodą neutralizacji amoniaku, a po drugie sposobem przenoszenia amoniaku z tkanek obwodowych do wątroby i nerek, gdzie następuje ostateczna neutralizacja tej trucizny i usunięcie z organizmu.

Neutralizacja amoniaku poprzez syntezę glutaminy ma również znaczenie anaboliczne, gdyż glutamina wykorzystywana jest do syntezy szeregu związków. Grupę amidową glutaminy można wykorzystać do syntezy asparaginy, glukozaminy i innych aminocukrów, nukleotydów purynowych i pirymidynowych. Zatem w tych reakcjach azot amonowy jest zawarty w różnych składnikach strukturalnych i funkcjonalnych komórki.

2. Tworzenie soli amonowych.

Ogólnie rzecz biorąc, cały amoniak jest usuwany z organizmu z moczem na dwa sposoby:

W postaci mocznika, który jest syntetyzowany w wątrobie;

W postaci soli amonowych tworzących się w nabłonku kanalików nerkowych;

Wydalanie amoniaku z moczem jest zwykle niskie – około 0,5 g na dzień. Ale wzrasta kilkakrotnie w przypadku kwasicy.

Synteza soli amonowych zachodzi w świetle kanalików nerkowych z wydzielanego tu amoniaku i przefiltrowanych anionów pierwotnego moczu.

Amoniak w nerkach powstaje również z powodu grupy amidowej glutaminy we krwi, która nie jest zatrzymywana w wątrobie. Glutamina jest hydrolizowana przez glutaminazę, która jest obecna w komórkach nabłonkowych kanalików nerkowych

Tworzenie się soli amonowych w kanalikach nerkowych jest ważnym mechanizmem regulacji stanu kwasowo-zasadowego organizmu. Zwiększa się gwałtownie w przypadku kwasicy metabolicznej - gromadzenia się kwasów w organizmie i zmniejsza się wraz z utratą kwasów w organizmie (zasadowica).

3. Głównym mechanizmem neutralizacji amoniaku w organizmie jest synteza mocznika. Mocznik jest wydalany z organizmu wraz z moczem jako główny produkt końcowy metabolizmu białek. Mocznik stanowi aż 80-85% całego azotu wydalanego z organizmu. Głównym miejscem syntezy mocznika jest wątroba. Synteza mocznika jest cyklicznym procesem metabolicznym i nazywana jest cyklem mocznikowym ornityny Krebsa.

Cykl ornitynowy jest ściśle powiązany z cyklem kwasów trikarboksylowych (cyklem Krebsa). Mechanizm tego procesu jest dość prosty; rozpatrywany jest tylko w trzech etapach. Jednakże cechą cyklu jest to, że enzymy reakcyjne są rozmieszczone pomiędzy cytoplazmą i mitochondriami komórek.

Na każdy obrót cyklu z dwóch cząsteczek amoniaku syntetyzowana jest jedna cząsteczka mocznika i zużywane są trzy cząsteczki ATP.

Ryż. 23. Schemat biosyntezy mocznika.

Biosynteza białek

Synteza białek zachodzi w sposób ciągły w każdej żywej komórce. System syntezy białek w komórce obejmuje skoordynowane oddziaływanie ponad 300 różnych makrocząsteczek i obejmuje zestaw wszystkich 20 aminokwasów tworzących cząsteczki białka; co najmniej 20 różnych tRNA; zestaw co najmniej 20 różnych enzymów – syntetaz aminoacylo-tRNA; rybosomy; czynniki białkowe biorące udział w syntezie na różnych poziomach translacji; mRNA jako główny składnik układu niosącego informację o strukturze białka syntetyzowanego w rybosomie.

Pomimo tej złożoności białka w komórce są syntetyzowane w dość szybkim tempie. Na przykład w komórkach E. coli białko składające się ze 100 aminokwasów jest syntetyzowane w ciągu 5 sekund.

Ryż. 24. Schematyczny diagram biosyntezy białek (wg A.S. Spirin). Kręgi to wolne aminokwasy i ich reszty w łańcuchu polipeptydowym.

Wiadomo, że sekwencja aminokwasów białka (struktura podstawowa) jest kodowana w genach. Informacyjny RNA (mRNA) lub informacyjny RNA (mRNA) służy do przenoszenia informacji genetycznej z DNA w jądrze do cytoplazmy, gdzie wiąże się z rybosomami i służy jako matryca do syntezy białek. Proces syntezy informacyjnego RNA nazywa się transkrypcją. Po poznaniu cech strukturalnych genu mechanizm transkrypcji został całkowicie rozszyfrowany. Wstępnie syntetyzowana jest kompletna, komplementarna kopia genu, pro-RNA, która następnie podlega procesowi dojrzewania (przetwarzaniu mRNA).

Przetwarzanie polega na enzymatycznym cięciu pierwotnego transkryptu, a następnie usunięciu jego regionów intronowych i ponownym zjednoczeniu (splicingu) regionów eksonowych, tworząc ciągłą sekwencję kodującą dojrzałego mRNA, która następnie bierze udział w translacji informacji genetycznej. Podczas przetwarzania następuje również modyfikacja końców 5" i 3" tworzącej się dojrzałej cząsteczki mRNA.

Tłumaczenie, jako kolejny etap implementacji informacji genetycznej, polega na syntezie polipeptydu na rybosomie, w którym jako matrycę wykorzystywana jest cząsteczka mRNA.

Tłumaczenie można traktować jako proces tłumaczenia „języka nukleotydowego” mRNA na łańcuch polipeptydowy „aminokwasu” cząsteczki białka. Proces ten zachodzi dzięki temu, że sekwencja nukleotydów mRNA zawiera „słowa” kodowe dla każdego aminokwasu – kod genetyczny. Każda kolejna potrójna kombinacja nukleotydów koduje jeden aminokwas – kodon. Kod genetyczny składa się z 64 kodonów.

Kod genetyczny jest zdegenerowany. Oznacza to, że większość aminokwasów jest kodowana przez wiele kodonów. Sekwencja pierwszych dwóch nukleotydów określa specyficzność każdego kodonu, tj. Kodony kodujące ten sam aminokwas różnią się jedynie trzecim nukleotydem.

Kolejną cechą wyróżniającą kod genetyczny jest jego ciągłość, brak „znaków interpunkcyjnych”, tj. sygnały wskazujące koniec jednego kodonu i początek drugiego. Innymi słowy, kod jest liniowy, jednokierunkowy i ciągły. Najważniejszą cechą kodu jest jego uniwersalność dla wszystkich żywych organizmów, od bakterii po człowieka. Kod nie uległ znaczącym zmianom przez miliony lat ewolucji.

Spośród 64 kodonów 3, czyli UAG, UAA, UGA, okazują się „bezsensowne”. Kodony te pełnią ważną funkcję jako sygnały terminacji w syntezie polipeptydów w rybosomach.

Proces translacji można podzielić na trzy główne etapy – inicjację, elongację i terminację.

Inicjacja translacji jest zapewniona poprzez połączenie cząsteczki mRNA z określonym regionem małej podjednostki zdysocjowanego rybosomu i utworzenie kompleksu inicjacyjnego.

Proces wydłużania jest bezpośrednio powiązany z dużą podjednostką rybosomu, która ma określone sekcje - A (aminokwas) i P (peptydyl). Rozpoczyna się od utworzenia wiązania peptydowego pomiędzy aminokwasem inicjującym (pierwszym w łańcuchu) i kolejnymi (drugimi). Następnie rybosom przesuwa jedną trójkę mRNA w kierunku 5” → 3”, czemu towarzyszy odłączenie inicjującego tRNA od matrix (mRNA), od aminokwasu inicjującego i jego uwolnienie do cytoplazmy. W tym przypadku drugi aminoacylo-tRNA przemieszcza się z miejsca A do miejsca P, a uwolnione miejsce A zostaje zajęte przez następny (trzeci) aminoacylo-tRNA. Powtarza się proces sekwencyjnego ruchu rybosomu w „etapach potrójnych” wzdłuż nici mRNA, czemu towarzyszy uwolnienie tRNA wchodzącego do miejsca P i wzrost sekwencji aminokwasowej syntetyzowanego polipeptydu.

Zakończenie translacji jest związane z wejściem jednej z trzech znanych trójek stop mRNA do miejsca A rybosomu. Ponieważ taki triplet nie niesie informacji o żadnym aminokwasie, ale jest rozpoznawany przez odpowiednie białka terminacyjne, proces syntezy polipeptydu zostaje zatrzymany i zostaje on odłączony od matrix (mRNA).

Modyfikacja potranslacyjna polipeptydu jest końcowym etapem wdrażania informacji genetycznej w komórce, prowadzącym do przekształcenia zsyntetyzowanego polipeptydu w funkcjonalnie aktywną cząsteczkę białka. W tym przypadku pierwotny polipeptyd może zostać poddany obróbce polegającej na enzymatycznym usunięciu aminokwasów inicjujących, rozszczepieniu innych (niepotrzebnych) reszt aminokwasowych i utworzeniu poziomów organizacji strukturalnej itp.