Osocze krwi, znaczenie białek osocza krwi. Białka osocza krwi

Skład białek w organizmie jest bardzo obszerny i różnorodny. Do tej pory naukowcom udało się zidentyfikować i zidentyfikować ponad sto jednostek. Co więcej, większość z nich jest izolowana w czystej postaci i jest dobrze zbadana. Proste białka krwi, do których należą albuminy, globuliny i fibrynogen, występują w dużych ilościach, natomiast białka złożone występują w małych ilościach.

Związki białkowe

W zależności od składu aminokwasowego i parametrów fizykochemicznych wyodrębnia się frakcje białkowe posiadające specyficzne cechy.

Aby zwiększyć dokładność frakcjonowania, zaleca się przeprowadzanie tej operacji w polu elektrycznym podczas elektroforezy. Technika ta opiera się na ruchu cząsteczek białka pod wpływem impulsu elektrycznego o różnych prędkościach.

Terminy: Elektroforeza to zjawisko ruchu cząstek zawartych w roztworach białek (w tym przypadku krwi) pod wpływem zewnętrznego pola elektrycznego.


Tabela norm frakcji białek

Albumina jest największą frakcją mogącą zatrzymywać wodę i odpowiada za około 85% koloidalnego ciśnienia osmotycznego osocza krwi.

Spadek poziomu albumin nazywa się hipoalbuminemią. Przyczyny tego rodzaju patologii są związane z brakiem białka w organizmie, problemami z jego syntezą, w tym jeśli dana osoba stosuje dietę bezbiałkową. W tym przypadku następuje spadek ciśnienia onkotycznego, co powoduje silny obrzęk. Hydrofilowość albumin jest znacznie zmniejszona ze względu na obecność we krwi substancji psychotropowych, narkotycznych, toksycznych i alkoholu.

Globuliny dzielą się na dwa typy: alfa-1-globuliny i alfa-2-globuliny. Zwiększone stężenie alfa globulin nieuchronnie towarzyszy procesom zapalnym w organizmie, m.in. w sytuacjach stresowych, oparzeniach i urazach. Te składniki białkowe pozwalają określić, jak intensywne jest uszkodzenie zapalne organizmu. Uważane są za białka ostrej fazy choroby. Kiedy wzrasta stężenie alfa-2-globulin, najczęściej wskazuje to na wystąpienie procesu ropnego.

Białka osocza krwi i ich funkcje

Funkcje białek osocza krwi są następujące:

  • Pożywny.

Ciało ludzkie zawiera około trzech litrów krwi. W tym przypadku jedną szóstą objętości zajmują białka. To wystarczy do wykonywania normalnych czynności życiowych. Najczęściej komórki organizmu wychwytują nie tyle białka, co aminokwasy (albumina jest ich główną rezerwą). Chociaż istnieją jednostki zdolne do wychwytywania białka osocza i rozkładania go za pomocą specjalnych enzymów. Następnie uwolniona ilość aminokwasów wędruje przez krwioobieg, gdzie inne komórki mogą je wykorzystać do dalszego tworzenia nowych elementów białkowych.


Funkcje białka
  • Transport.

Niektóre cząsteczki transportowane przez jelita do miejsca przeznaczenia nawiązują relacje z określonymi związkami białek osocza (hormonami, lipidami, kwasami tłuszczowymi itp.).

  • Zapewnienie koloidalnego ciśnienia osmotycznego

Ze względu na niewielką objętość cząsteczkową białek nie warto mówić o ich istotnej roli w ciśnieniu onkotycznym. Jeśli jednak weźmiemy pod uwagę fakt, że to substancje białkowe wytwarzają ciśnienie koloidalno-osmotyczne, spełniając ważne zadanie w zakresie redystrybucji wody pomiędzy osoczem a płynem międzykomórkowym, sytuacja zmienia się radykalnie.

Elementy kapilarne z łatwością przepuszczają małe cząsteczki, dlatego ich liczba i wytwarzane przez nie ciśnienie są identyczne w osoczu i płynie międzykomórkowym. Duże cząsteczki muszą włożyć więcej wysiłku, aby przeniknąć do wnętrza komórki. Dla albuminy czas ten wynosi około piętnastu godzin. Ponadto związki białkowe mogą być wychwytywane przez komórki i transportowane przez limfę krwi. W związku z tym osocze i płyn międzykomórkowy ustalają pewien gradient ich ilości, który jest koniecznie określony przez różnicę ciśnienia koloidowo-osmotycznego.

A jeśli zmieni się stężenie elementów białkowych zawartych w osoczu, może nastąpić zaburzenie prawidłowego metabolizmu w organizmie i redystrybucja wody pomiędzy krwią a płynem międzykomórkowym.

  • Bufor.

Dzięki temu, że białka osocza krwi mogą brać udział w różnorodnych procesach, wchodząc w interakcje z kwasami i zasadami, odgrywają kluczową rolę w utrzymaniu prawidłowego poziomu pH.

  • Zapobieganie utracie krwi.

Białka zapewniają funkcjonowanie układu krzepnięcia i antykoagulacji krwi oraz resorpcję skrzepów. Nasza fizjologia wskazuje, że krzepnięcie krwi pomaga zapobiegać krwawieniom, częściowo ze względu na obecność fibrynogenu. W tym przypadku koagulacja jest reprezentowana przez reakcję łańcuchową. I nie można obejść się bez niektórych enzymów i całej frakcji białek osocza. Pod koniec tego procesu fibrynogen przekształca się w fibrynę, tworząc skrzep. Staje się barierą dla dalszego krwawienia.

  • Funkcja ochronna składnika białkowego osocza.

Dzięki immunoglobulinom w osoczu wykrywane i rozpoznawane są obce przeciwciała, co obejmuje ich dalsze niszczenie. Frakcja białka dopełniacza usuwa antygen. Frakcja inhibitorów enzymów pozwala na tworzenie nowych aktywnych enzymów poprzez rekombinację z nimi. Przykładem tego jest ochrona tkanki płuc podczas hydrolizy.

Frakcje białkowe

Związki białkowe we krwi, w zależności od ich składu, dzielą się na proste i złożone. Przykładem pierwszej frakcji jest albumina, a drugiej lipoproteiny, metaloproteiny i glikoproteiny. Spójrzmy na główne:

  • Albuminy to pojedyncze białka występujące w osoczu krwi, których synteza zachodzi w wątrobie. Elementy te są szybko aktualizowane. W ciągu zaledwie dwudziestu czterech godzin syntetyzowanych i rozkładanych jest około 15 gramów albumin. Jeśli weźmiemy pod uwagę cel funkcjonalny tej frakcji, to jej zadania są inne. Przede wszystkim wspomaga ciśnienie onkotyczne, tworząc rezerwę aminokwasów, transportując składniki odżywcze do miejsca przeznaczenia (narządy i tkanki), zwłaszcza te, które nie rozpuszczają się w wodzie.

Albumina
  • Alfa-1-globuliny są fizjologicznie użytecznymi białkami osocza krwi, charakteryzującymi się hydrofilowością i niską masą cząsteczkową. Po wystąpieniu niewydolności nerek są one wydalane z moczem, nie powodując żadnego wpływu na ciśnienie onkotyczne. Białka osocza krwi z frakcji globulinowej dostarczają lipidy do miejsca przeznaczenia, pomagają w prawidłowym krzepnięciu krwi, w tym hamują niektóre enzymy niekorzystnie wpływające na organizm;

Alfa - 1 - globuliny i ich cel funkcjonalny
  • Alfa-2-globuliny należy zaliczyć do białek wielkocząsteczkowych. Ich synteza zachodzi w wątrobie. Do frakcji tej zaliczają się substancje regulatorowe: α-makroglobuliny, bez których nie jest możliwy proces infekcyjny lub zapalny; haptoglobuliny - łącząc się z cząsteczkami globulin, zapobiegają wydalaniu żelaza z organizmu; ceruloplazminy - zatrzymują miedź w tkankach.

Alfa-2-globuliny i ich zadania
  • Beta globuliny są syntetyzowane w wątrobie. Jednocześnie biorą udział w procesie krzepnięcia krwi. Frakcja ta obejmuje lipoproteiny o małej gęstości; transferyna, która umożliwia dostarczenie żelaza do miejsca przeznaczenia; uzupełniają substancje ustrojowe, które umożliwiają prawidłowe funkcjonowanie układu odpornościowego; beta-lipoproteiny transportujące cząsteczki białek.
  • Gammaglobuliny są syntetyzowane przez limfocyty B. Biochemia bardzo szczegółowo bada te białka krwi. Przecież ta frakcja zawiera immunoglobuliny, które chronią nasz organizm przed infekcjami i zagrożeniami zewnętrznymi.

Gammaglobuliny

Globuliny są słabo rozpuszczalne w wodzie i stanowią prawie 50% całkowitej masy białek krwi. Naruszenie ich proporcji sygnalizuje choroby i stany patologiczne. Jednocześnie zmienia się struktura białek. Więcej na ten temat można dowiedzieć się w dziale medycyny zwanym patofizjologią. Takie zaburzenia można wykryć po biochemicznym badaniu krwi. Wyniki tego typu badań i ich charakterystyka dynamiczna razem wzięte pozwolą dokładnie określić, jak długo trwa choroba i czy jej leczenie jest skuteczne.

Dlaczego zmienia się stosunek składu białkowego surowicy krwi?

Białka osocza krwi są szczegółowo badane biochemicznie, ale zmiany ich stężenia dotyczą także procesów biologicznych. To właśnie zostanie omówione dalej.

Wszelkie zmiany w stężeniu składników białkowych frakcji w osoczu wskazują, że w organizmie doszło do nieprawidłowego działania. Mogą pojawić się oznaki procesu zakaźnego i wirusowego. Synteza dużej ilości a-1-globulin jest sygnałem, że w organizmie następuje stan zapalny, powstają nowotwory, nastąpiła operacja lub upośledzona jest czynność wątroby. Jednak kobiety w trzecim trymestrze ciąży mogą wykazywać takie same wyniki testów.

Oparzenia, stany zapalne i rozsiane zmiany w tkance łącznej wiążą się ze zwiększeniem objętości związków alfa-2-globulinowych.

Jeśli liczba gamma globulin wzrosła, oznacza to, że doszło do przewlekłej niewydolności wątroby, rozwinęła się jakakolwiek infekcja, reumatyzm lub toczeń rumieniowaty. Wysokie stężenie frakcji beta globulin wskazuje na hiperlipoproteinemię, niedobór żelaza, żółtaczkę lub zespół nerczycowy. Możliwą przyczyną fizjologiczną jest ciąża.

Ważny! Oprócz patologii leki mogą również powodować zmiany w stosunku składników białkowych frakcji.

Białka osocza biorą udział w różnorodnych procesach życiowych zachodzących w organizmie człowieka. Za pomocą tych drobnych elementów dostarczana jest niezbędna ilość składników odżywczych do komórek, narządów i tkanek oraz zapewniona jest prawidłowa krzepliwość krwi. Stężenie niektórych frakcji zmienia się pod wpływem infekcji oraz w wyniku uszkodzenia narządów wewnętrznych. Aby określić stosunek białek, wymagane jest biochemiczne badanie krwi.

Charakterystyka białek osocza krwi u noworodków

W chwili urodzenia stężenie związków białkowych w surowicy krwi dziecka jest znacznie niższe w porównaniu z parametrami osoby dorosłej. Pod koniec pierwszego miesiąca od urodzenia wartość ta spada do minimum, a po kolejnych dwóch miesiącach normalizuje się do objętości osoby dorosłej.

W pierwszych tygodniach życia ilość globulin u noworodka jest niska. Natomiast po miesiącu do roku stężenie takich białek może nawet przekroczyć odczyty osoby dorosłej.

Jeśli chodzi o fibrynogen, do końca pierwszego miesiąca po urodzeniu parametry tego białka normalizują się.

Zwiększanie i zmniejszanie całkowitej objętości białka

Całkowita ilość białka w osoczu może się zwiększyć (hiperproteinemia) lub zmniejszyć (hipoproteinemia).

Główne przyczyny niedoborów białka:

  • niewystarczające spożycie białek i aminokwasów w organizmie;
  • duża utrata białka (rozkład);
  • problemy z syntezą białek w wątrobie i narządach. odpowiedzialny za odporność.

Niedobory białka w organizmie powstają na skutek długotrwałego głodzenia, stosowania diety bezbiałkowej oraz zaburzeń prawidłowego funkcjonowania przewodu pokarmowego. Organizm może utracić duże ilości białka po ciężkich krwawieniach, ostrych i przewlekłych, w związku z rozwojem nowotworów złośliwych.


Jak zwiększyć poziom białka we krwi

Wyraźna hipoproteinemia jest koniecznie obecna w przypadku zmian patologicznych w nerkach i jest związana z usuwaniem z nich dużej liczby związków białkowych.

Naruszenia synteza białek występuje przy niewystarczającej czynności wątroby (marskość).

Gwałtowny nadmiar ilości białka w osoczu rozwija się po odwodnieniu, gdy organizm traci znaczną objętość płynu wewnątrznaczyniowego. Na przykład stan ten rozwija się po silnym przegrzaniu organizmu, ciężkich oparzeniach, chorobach jelitowych (cholera, czerwonka).

Wniosek

Białka odgrywają ważną rolę w organizmie człowieka, bez ich udziału w wielu procesach żaden narząd nie byłby w stanie funkcjonować. Ponieważ istnieje ogromna liczba substancji białkowych, dzieli się je na frakcje zgodnie z ich funkcjami i składem fizykochemicznym. Każdej frakcji przypisano określone zadania, a wszelkie odchylenia od normy ilościowej takich elementów wskazują na rozwój patologii. Najważniejsze jest, aby w odpowiednim czasie przejść badania lekarskie i skonsultować się z lekarzem, jeśli źle się poczujesz. Tylko wczesne wykrycie nieprawidłowości pozwoli na skuteczne leczenie choroby.

Normy białka całkowitego we krwi, interpretacja wyników, przyczyny wzrostu lub spadku tego wskaźnika Interpretacja niskiego poziomu białka we krwi, przyczyny spadku tego wskaźnika, metody diagnostyki i leczenia.

BIAŁKA OSOCZE KRWI

W osoczu krwi odkryto ponad 200 rodzajów białek, które stanowią 7% objętości osocza. Białka osocza krwi syntetyzowane są głównie w wątrobie i makrofagach, a także w śródbłonku naczyń, jelitach, limfocytach, nerkach i gruczołach wydzielania wewnętrznego. Białka osocza krwi są niszczone przez wątrobę, nerki, mięśnie i inne narządy. T½ białek osocza krwi waha się od kilku godzin do kilku tygodni.

W osoczu krwi białka pełnią następujące funkcje:

  1. Wytwórz ciśnienie onkotyczne. Konieczne jest zatrzymanie wody w krwiobiegu.
  2. Weź udział w krzepnięciu krwi.
  3. Tworzą układ buforowy (bufor białkowy).
  4. Transportują we krwi substancje słabo rozpuszczalne w wodzie (lipidy, metale o 2 lub więcej wartościowościach).
  5. Uczestniczyć w procesach odpornościowych.
  6. Tworzą rezerwę aminokwasów, którą wykorzystuje się np. podczas głodu białkowego.
  7. katalizują niektóre reakcje (białka enzymatyczne).
  8. Określ lepkość krwi i wpływaj na hemodynamikę.
  9. Weź udział w reakcjach zapalnych.

Struktura białek osocza krwi

Struktura białek osocza krwi jest kulista, zgodnie z ich składem dzieli się je na proste (albuminy) i złożone.

Wśród kompleksów można wyróżnić lipoproteiny (VLDL, LPPP, LDL, HDL, CM), glikoproteiny (prawie wszystkie białka osocza) i metaloproteiny (transferyna, cerruloplazmina).

Totalna proteina w osoczu krwi wynosi zwykle 70-90 (60-80) g/l, oznacza się to za pomocą reakcji biuretowej. Ilość białka całkowitego we krwi ma wartość diagnostyczną.

Nazywa się to wzrostem całkowitej ilości białka w osoczu krwi hiperproteinemia , zmniejszenie - hipoproteinemia . Hiperproteinemia występuje w przypadku odwodnienia (względnego), urazu, oparzeń, szpiczaka mnogiego (bezwzględnego). Hipoproteinemia występuje wraz ze zmniejszeniem obrzęku (względnego), postem, patologią wątroby, nerek, utratą krwi (bezwzględną).

Oprócz całkowitej zawartości białka w osoczu krwi oznaczana jest także zawartość poszczególnych grup białek lub nawet poszczególnych białek. W tym celu oddziela się je za pomocą elektroforezy.

Elektroforeza to metoda, w której substancje o różnych ładunkach i masach rozdzielane są w stałym polu elektrycznym. Elektroforezę przeprowadza się na różnych podłożach, w wyniku czego otrzymuje się różną ilość frakcji. Podczas elektroforezy na papierze białka osocza krwi dają 5 frakcji: albuminy, α 1 -globuliny, α 2 -globuliny, β-globuliny i γ-globuliny. Elektroforeza na żelu agarowym daje 7-8 frakcji, a na żelu skrobiowym – 16-17 frakcji. Najwięcej frakcji – ponad 30 – uzyskuje się metodą immunoelektroforezy.

Białka osocza można także oddzielić poprzez wysalanie obojętnymi solami metali alkalicznych i ziem alkalicznych (3 frakcje: albuminy, globuliny i fibrynogen) lub wytrącenie w roztworze alkoholu.

Densitogram białek

surowica krwi

Elektroferogram białek

surowica krwi (10 pacjentów)

Celowość dzielenia białek na frakcje wynika z faktu, że frakcje białkowe osocza krwi różnią się od siebie przewagą białek w nich, określonymi funkcjami, miejscem syntezy lub zniszczenia.

Nazywa się to naruszeniem stosunku frakcji białkowych w osoczu krwi dysproteinemia . Wykrycie dysproteinemii ma wartość diagnostyczną.

Frakcje białek osocza krwi

I. Albumina

Głównym białkiem tej frakcji jest albumina.

Białko . Proste białko składające się z 585 AA i masy 69 kDa, ma 17 mostków dwusiarczkowych, wiele dikarboksylowych AA i jest wysoce hydrofobowe. Albumina wykazuje polimorfizm. Syntetyzowany w wątrobie (12 g/dzień), wykorzystywany przez nerki, enterocyty i inne tkanki. T½=20 dni. 60% albumin znajduje się w substancji międzykomórkowej, 40% w krwiobiegu. Albuminy w osoczu wynoszą 40-50 g/l, stanowią 60% wszystkich białek osocza krwi. Funkcje: utrzymanie ciśnienia onkotycznego (udział 80%), transport wolnych kwasów tłuszczowych, bilirubiny, kwasów żółciowych, hormonów steroidowych i tarczycy, cholesterolu, leków, jonów nieorganicznych ( Cu 2+, Ca 2+, Zn 2+ ), jest źródłem aminokwasów.

Transtyretyna (prealbumina) . Tetramer. W osoczu 0,25 g/l. Białko ostrej fazy (grupa 5). Transportuje hormony tarczycy i białko wiążące retinol. Zmniejsza się wraz z postem.

Dysproteinemia frakcji albumin realizowana jest głównie na skutek hipoalbuminemii.

Przyczyna hipoalbuminemii jest zmniejszeniem syntezy albumin w niewydolności wątroby (marskości), ze zwiększoną przepuszczalnością naczyń włosowatych, z aktywacją katabolizmu na skutek oparzeń, posocznicy, nowotworów, z utratą albuminy z moczem (zespół nerczycowy) i na czczo.

Przyczyny hipoalbuminemii obrzęk tkanek, zmniejszony przepływ krwi przez nerki, aktywacja układu RAAS, zatrzymanie wody w organizmie i zwiększony obrzęk tkanek. Nagły wypływ płynu do tkanki prowadzi do obniżenia ciśnienia krwi i może spowodować wstrząs.

Globuliny.Zawierają lipoproteiny i glikoproteiny.

II. α1-globuliny

α 1 -Antytrypsyna - glikoproteina syntetyzowana w wątrobie. W osoczu 2,5 g/l. Białko ostrej fazy (grupa 2). Ważny inhibitor proteaz, w tym elastazy neutrofilowej, które niszczą elastynę w pęcherzykach płucnych i wątrobie. α 1 -Antytrypsyna hamuje także kolagenazę skórną, chymotrypsynę, proteazy grzybowe i leukocytowe. Przy niedoborze α 1 -antytrypsyny może wystąpić rozedma płuc i zapalenie wątroby, prowadzące do marskości wątroby.

Kwas α 1 - glikoproteina , syntetyzowany przez wątrobę. W osoczu 1 g/l. Białko ostrej fazy (grupa 2). Transportuje progesteron i powiązane hormony.

HDL syntetyzowany w wątrobie. W osoczu 0,35 g/l. Transportują nadmiar cholesterolu z tkanek do wątroby i zapewniają wymianę na inne leki.

Protrombina - glikoproteina zawierająca około 12% węglowodanów; część białkowa cząsteczki jest reprezentowana przez jeden łańcuch polipeptydowy; masa cząsteczkowa około 70 000 Da. W osoczu 0,1 g/l. Protrombina jest prekursorem enzymu trombiny, który stymuluje tworzenie się skrzepów krwi. Biosynteza zachodzi w wątrobie i jest regulowana przez witaminę K wytwarzaną przez florę jelitową. Przy braku witaminy K poziom protrombiny we krwi spada, co może prowadzić do krwawień (krwotok we wczesnym dzieciństwie, żółtaczka obturacyjna, niektóre choroby wątroby).

Transkortyna - glikoproteina syntetyzowana w wątrobie, masa 55700 Da, T½=5 dni. Transportuje kortyzol, kortykosteron, progesteron, 17-alfa-hydroksyprogesteron i w mniejszym stopniu testosteron. W osoczu 0,03 g/l. Stężenia we krwi są wrażliwe na egzogenne estrogeny i zależą od ich dawki.

Globulina wiążąca tyroksynę (TBG ) - syntetyzowany w wątrobie. Masa cząsteczkowa 57 kDa. W osoczu 0,02 g/l. ½=5 dni. Jest głównym transporterem hormonów tarczycy we krwi (transportuje 75% tyroksyny i 85% trójjodotyroniny).

Dysproteinemiaze względu na frakcję α 1 -globuliny realizowana jest głównie dzięki: 1). zmniejszając syntezę α 1 -antytrypsyny. 2). Utrata białek tej frakcji w moczu podczas zespołu nerczycowego. 3). wzrost białek ostrej fazy podczas stanu zapalnego.

III. α2-globuliny

α 2 -Makroglobulina bardzo duże białko (725 kDa), syntetyzowane w wątrobie. Białko ostrej fazy (grupa 4). W osoczu 2,6 g/l. Główny inhibitor wielu klas proteinaz osocza, reguluje krzepnięcie krwi, fibrynolizę, kininogenezę, reakcje immunologiczne. Poziom α 2 -makroglobuliny w osoczu zmniejsza się w ostrej fazie zapalenia trzustki i raka prostaty, a wzrasta w wyniku działania hormonów (estrogenów).

Haptoglobina – glikoproteina syntetyzowana w wątrobie. W osoczu 1 g/l. Białko ostrej fazy (grupa 2). Wiąże hemoglobinę tworząc kompleks o działaniu peroksydazy i zapobiega utracie żelaza z organizmu. Haptoglobina skutecznie hamuje katepsyny C, B i L i może brać udział w utylizacji niektórych bakterii chorobotwórczych.

Białko wiążące witaminę D (VBP) (masa 70 kDa). W osoczu 0,4 g/l. Zapewnia transport witaminy A w osoczu i zapobiega jej wydalaniu z moczem.

Ceruloplazmina - główne białko osocza zawierające miedź (zawiera 95% miedzi w osoczu) o masie 150 kDa, syntetyzowane w wątrobie. W osoczu 0,35 g/l. ½=6 dni. Ceruloplazmina ma wyraźną aktywność oksydazy; ogranicza uwalnianie żelaza, aktywuje utlenianie kwasu askorbinowego, noradrenaliny, serotoniny i związków sulfhydrylowych, inaktywuje reaktywne formy tlenu, zapobiegając peroksydacji lipidów.

Ceruloplazmina jest białkiem ostrej fazy (grupa 3). Zwiększa się u pacjentów z chorobami zakaźnymi, marskością wątroby, zapaleniem wątroby, zawałem mięśnia sercowego, chorobami ogólnoustrojowymi, limfogranulomatozą i nowotworami złośliwymi o różnej lokalizacji (rak płuc, piersi, szyjki macicy, przewodu pokarmowego).

Choroba Wilsona-Kovalova. Niedobór ceruloplazminy występuje, gdy upośledzona jest jej synteza w wątrobie. Z niedoborem ceruloplazminy Cu2+ opuszcza krew, jest wydalany z moczem lub gromadzi się w tkankach (na przykład w ośrodkowym układzie nerwowym, rogówce).

Antytrombina III . W osoczu 0,3 g/l. Inhibitor proteazy osocza.

Białko wiążące retinol syntetyzowany w wątrobie. W osoczu 0,04 g/l. Wiąże retinol, zapewnia jego transport i zapobiega rozpadowi. Działa w połączeniu z transtyretyną. Białko wiążące retinol wiąże nadmiar witaminy A, co zapobiega membranolitycznemu działaniu dużych dawek witaminy.

Dysproteinemiaze względu na frakcję α 2 -globuliny może wystąpić podczas stanu zapalnego, ponieważ Frakcja ta zawiera białka ostrej fazy.

IV. β-globuliny

VLDL - powstają w wątrobie. Transport TG, HS.

PION - powstają we krwi z VLDL. Transport TG, HS.

LDL – powstają we krwi z DILI. W osoczu 3,5 g/l. Transportują nadmiar cholesterolu z narządów obwodowych do wątroby.

Transferyna – glikoproteina syntetyzowana w wątrobie. W osoczu 3 g/l. ½=8 dni. Główny transporter żelaza w osoczu, 1 cząsteczka transferyny wiąże 2 Fe 3+, a 1 g transferyny odpowiednio około 1,25 mg żelaza. Wraz ze spadkiem stężenia żelaza wzrasta synteza transferyny. Białko ostrej fazy (grupa 5). Zmniejszona niewydolność wątroby.

Fibrynogen glikoproteina syntetyzowana w wątrobie. Masa cząsteczkowa 340 kDa. W osoczu 3 g/l. ½=100 godzin. Czynnik krzepnięcia krwi I może zostać przekształcony w fibrynę pod wpływem trombiny. Jest źródłem fibrynopeptydów o działaniu przeciwzapalnym. Białko ostrej fazy (grupa 2). Zawartość fibrynogenu wzrasta podczas procesów zapalnych i martwicy tkanek. Zmniejszona częstość występowania zespołu DIC i niewydolności wątroby. Fibrynogen jest głównym białkiem osocza wpływającym na wartość ESR (wraz ze wzrostem stężenia fibrynogenu wzrasta szybkość sedymentacji erytrocytów).

Białko C-reaktywne syntetyzowany głównie w hepatocytach, jego synteza jest inicjowana przez antygeny, kompleksy immunologiczne, bakterie, grzyby oraz podczas urazu (4-6 godzin po urazie). Może być syntetyzowany przez komórki śródbłonka tętniczego. W plazmie<0,01 г/л. Белок острой фазы (1 группа). Способен связывать микроорганизмы, токсины, частицы поврежденных тканей, препятствуя тем самым их распространению. Эти комплексы активируют комплемент по классическому пути, стимулируя процессы фагоцитоза и элиминации вредных продуктов. С-реактивный белок может взаимодействовать с Т-лимфоцитами, фагоцитами и тромбоцитами, регулируя их функции в условиях воспаления. Обладает антигепариновой активностью, при повышении концентрации ингибирует агрегацию тромбоцитов. СРБ - это маркер скорости прогрессирования атеросклероза. Определяют для диагностики миокардитов, воспалительных заболеваний клапанов сердца, воспалительные заболевания различных органов.

Dysproteinemiaze względu na frakcję β-globuliny może wystąpić, gdy 1). niektóre dyslipoproteinemie; 2). zapalenie, ponieważ frakcja ta zawiera białka ostrej fazy; 3). W przypadku naruszenia układu krzepnięcia krwi.

V. γ-globuliny

Są syntetyzowane przez funkcjonalnie aktywne limfocyty B (plazmocyty). Dorosły człowiek ma 10 7 klonów limfocytów B, które syntetyzują 10 7 typów γ-globulin. Glikoproteiny γ-globuliny składają się z 2 ciężkich (440 AA) i 2 lekkich (220 AA) łańcuchów polipeptydowych o różnych konfiguracjach, które są połączone mostkami dwusiarczkowymi. Przeciwciała są heterogenne, poszczególne składniki polipeptydów są kodowane przez różne geny, posiadające różną zdolność do mutacji.

Wszystkie γ-globuliny są podzielone na 5 klas G, A, M, D, E . Każda klasa ma kilka podklas.

Dysproteinemiaze względu na frakcję γ-globuliny może wystąpić, gdy 1). Stan niedoboru odporności; 3). Procesy zakaźne. 2). Zespół nerczycowy.

Białka ostrej fazy zapalenia

Koncepcja „białek ostrej fazy” łączy aż 30 białek osocza krwi biorących udział w reakcji zapalnej organizmu na uszkodzenia. Białka ostrej fazy syntetyzowane są w wątrobie, a ich stężenie jest bardzo zróżnicowane i zależy od stadium, przebiegu choroby oraz ciężkości uszkodzeń.

Syntezę białek w ostrej fazie zapalenia wątroby stymulują: 1). IL-6, 2); IL-1 i podobne w działaniu (IL-1a, IL-1R, czynniki martwicy nowotworu TNF-OS i TNF-R); 3). glukokortykoidy; 4). Czynniki wzrostu (insulina, czynniki wzrostu hepatocytów, fibroblastów, płytek krwi).

Istnieje 5 grup białek ostrej fazy

1. Do „głównych” białek ostrej fazy u ludzi należą Białko C-reaktywne (SRV) i białko amyloidu A surowica krwi. Poziom tych białek wzrasta podczas uszkodzeń bardzo szybko (w ciągu pierwszych 6-8 godzin) i znacznie (20-100 razy, w niektórych przypadkach - 1000 razy).

2. Białka, których stężenie podczas stanu zapalnego może wzrosnąć 2-5 razy w ciągu 24 godzin. Ten kwaśna α1-glikoproteina, α1-antytrypsyna, fibrynogen, haptoglobina .

3. Białka, których stężenie podczas stanu zapalnego albo się nie zmienia, albo nieznacznie wzrasta (o 20-60% wartości początkowej). Ten ceruloplazmina, składnik dopełniacza C3 .

4. Białka biorące udział w ostrej fazie stanu zapalnego, których stężenie z reguły pozostaje w normalnych granicach. Ten α 1-makroglobulina, hemopeksyna, surowica białka amyloidu P, immunoglobuliny .

5. Białka, których stężenie podczas stanu zapalnego może spaść o 30-60%. Ten albumina, transferyna, HDL, prealbumina . Spadek stężenia poszczególnych białek w ostrej fazie stanu zapalnego może wynikać ze zmniejszenia syntezy, zwiększenia spożycia lub zmiany ich rozmieszczenia w organizmie.

Szereg białek ostrej fazy ma działanie antyproteazowe. Są to α 1 -antytrypsyna, antychymotrypsyna, α 2 -makroglobulina. Ich ważną funkcją jest hamowanie aktywności proteinaz elastazopodobnych i chymotrypsynopodobnych, przedostających się z granulocytów do wysięków zapalnych i powodujących wtórne uszkodzenie tkanek. Zmniejszony poziom inhibitorów proteinaz we wstrząsie septycznym lub ostrym zapaleniu trzustki jest złym objawem prognostycznym.

Paraproteinemia – pojawienie się nietypowych białek w osoczu krwi.

Na przykład we frakcji α-globuliny może pojawić się α-fetoglobulina, antygen nowotworowo-embrionalny.

α-fetoglobulina - jeden z antygenów płodowych krążących we krwi około 70% pacjentów z pierwotnym wątrobiakiem. Antygen ten wykrywa się także u pacjentów z rakiem żołądka, rakiem prostaty i prymitywnymi guzami jąder. Badanie krwi na obecność α-fetoproteiny jest przydatne w diagnostyce wątrobiaka.

Antygen rakowo-embrionalny (CEA) - glikoproteina, antygen nowotworowy, zwykle charakterystyczny dla jelit, wątroby i trzustki płodu. Antygen występuje w gruczolakorakach przewodu pokarmowego i trzustki, w mięsakach i chłoniakach, a także w szeregu schorzeń nienowotworowych: alkoholowej marskości wątroby, zapaleniu trzustki, zapaleniu pęcherzyka żółciowego, zapaleniu uchyłków i wrzodziejącym zapaleniu jelita grubego.

ENZYMY OSOCZOWE KRWI

Enzymy występujące w osoczu krwi można podzielić na 3 główne grupy:

1. Wydzielniczy . Są syntetyzowane w wątrobie, śródbłonku jelit i dostają się do naczyń krwionośnych, gdzie pełnią swoje funkcje. Na przykład enzymy układu krzepnięcia i antykoagulacji krwi (trombina, plazmina), enzymy metabolizmu lipoprotein (LCAT, LPL).

2. Tkanina . Enzymy komórek narządów i tkanek. Dostają się do krwioobiegu, gdy zwiększa się przepuszczalność ścian komórkowych lub gdy komórki tkanek obumierają. Zwykle ich zawartość we krwi jest bardzo niska. Niektóre enzymy tkankowe mają wartość diagnostyczną, ponieważ można ich użyć do określenia dotkniętego narządu lub tkanki, dlatego też są one nazywane wskaźnik . Na przykład enzymy LDH z 5 izoformami, kinaza kreatynowa z 3 izoformami, AST, ALT, fosfataza kwasowa i zasadowa itp.

3. wydalniczy . Enzymy syntetyzowane przez gruczoły przewodu pokarmowego (wątroba, trzustka, gruczoły ślinowe) do światła przewodu pokarmowego i biorące udział w trawieniu. Enzymy te pojawiają się we krwi, gdy odpowiednie gruczoły są uszkodzone. Na przykład przy zapaleniu trzustki we krwi stwierdza się lipazę, amylazę, trypsynę, zapalenie gruczołów ślinowych - amylazę, cholestazę - fosfatazę alkaliczną (z wątroby).

Frakcja

Wiewiórki

stęż

g/l

Funkcjonować

albuminy

Transtyretyna

0,25

Białko

Utrzymanie ciśnienia osmotycznego, transport kwasów tłuszczowych, bilirubiny, kwasów żółciowych, hormonów steroidowych, leków, jonów nieorganicznych, rezerwy aminokwasów

α1-globuliny

α 1 -antytrypsyna

Inhibitor proteinazy

Kwas α 1 - glikoproteina

Transport progesteronu

Protrombina

Czynnik krzepnięcia krwi II

Transkortyna

0,03

Transport kortyzolu, kortykosteronu, progesteronu

Globulina wiążąca tyroksynę

0,02

Transport tyroksyny i trójjodotyroniny

α2-globuliny

Ceruloplazmina

0,35

Transport jonów miedzi, oksydoreduktaza

Antytrombina III

Inhibitor proteazy osocza

Haptoglobina

Wiązanie hemoglobiny

α 2 -Makroglobulina

Inhibitor proteinazy osocza, transport cynku

Białko wiążące retinol

0,04

Transport retinolu

Białko wiążące witaminę D

Transport kalcyferolu

β-globuliny

LDL

Transport cholesterolu

Transferyna

Transport jonów żelaza

Fibrynogen

Czynnik krzepnięcia krwi I

Transkobalamina

25*10 -9

Transport witaminy B 12

Białko wiążące globulinę

20*10 -6

Transport testosteronu i estradiolu

Białko C-reaktywne

< 0,01

Aktywacja uzupełnienia

γ-globuliny

Późne przeciwciała

Przeciwciała chroniące błony śluzowe

Wczesne przeciwciała

0,03

Receptory limfocytów B

< 0,01

Osocze krwi- Jest to płynna część krwi o żółtawym zabarwieniu. Zawiera 90-92% wody i 8-10% suchej masy, głównie białka i sole, a także rozpuszczone w niej lipidy, węglowodany, produkty przemiany materii, hormony, enzymy, witaminy i gazy.

Tabela 1. Skład osocza

Notatka. VLDL – lipoproteiny o bardzo małej gęstości; DILP – lipoproteiny o średniej gęstości; LDL – lipoproteina o małej gęstości; HDL to lipoproteina o dużej gęstości.

Białka osocza

Najważniejszym składnikiem osocza są białka, których zawartość wynosi 7-8% masy osocza. Białkami osocza są albuminy, globuliny i fibrynogen. Albuminy obejmują białka o stosunkowo niskiej masie cząsteczkowej (około 70 000), ich ilość wynosi 4-5%, a globuliny obejmują białka wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa do 450 000), ich ilość sięga 3%. Udział globularnego białka fibrynogenu (masa cząsteczkowa 340 000) wynosi 0,2-0,4%. Nazywa się osocze krwi pozbawione fibrynogenu serum.

Funkcjonalna rola białek:

  • Transport
  • Ciśnienie onkotyczne
  • Ochronny
  • Hemostatyczny
  • Reologiczny
  • Bufor
  • Mechanizmy ESR

Funkcje białek osocza są bardzo zróżnicowane:

  • zapewniają ciśnienie onkotyczne krwi, od którego w dużej mierze zależy wymiana wody i substancji w niej rozpuszczonych pomiędzy krwią a płynem tkankowym;
  • regulują pH krwi dzięki obecności właściwości buforujących;
  • wpływają na lepkość krwi i osocza, co jest niezwykle istotne dla utrzymania prawidłowego poziomu ciśnienia krwi;
  • zapewniają odporność humoralną, ponieważ są to przeciwciała (immunoglobuliny);
  • brać udział w krzepnięciu krwi;
  • pomagają utrzymać płynny stan krwi, gdyż wchodzą w skład antykoagulantów zwanych naturalnymi antykoagulantami;
  • służą jako nośniki wielu hormonów, lipidów i minerałów;
  • zapewniają procesy naprawy, wzrostu i rozwoju różnych komórek organizmu.

Nazywa się roztwory, które mają takie same właściwości jak krew izotoniczny Lub fizjologiczny. Takie roztwory dla zwierząt stałocieplnych i ludzi obejmują 0,9% roztwór chlorku sodu i 5% roztwór glukozy. Nazywa się roztwory, które mają wyższe ciśnienie osmotyczne niż krew nadciśnienie, i mniej - hipotoniczny.

Aby zapewnić żywotną aktywność izolowanych narządów i tkanek, a także w przypadku utraty krwi, stosuje się roztwory o składzie jonowym podobnym do osocza krwi.

Tabela 2. Procent białek osocza

Tabela 3. Najważniejsze białka transportujące osocze

Ciśnienie onkotyczne osocza krwi

Nazywa się ciśnieniem osmotycznym wytwarzanym przez białka (tj. ich zdolnością do przyciągania wody). onkotyczny. Ciśnienie onkotyczne w ponad 80% determinowane jest przez albuminy, co wynika z ich stosunkowo małej masy cząsteczkowej i dużej liczby cząsteczek w osoczu.

Ciśnienie onkotyczne odgrywa ważną rolę w regulacji metabolizmu wody. Im większa jest jego wartość, tym więcej wody zatrzymuje się w łożysku naczyniowym i tym mniej przedostaje się do tkanki i odwrotnie. Ciśnienie onkotyczne wpływa na powstawanie płynu tkankowego, limfy, moczu i wchłanianie wody w jelicie. Dlatego roztwory do zastępowania krwi muszą zawierać substancje koloidalne zdolne do zatrzymywania wody.

Kiedy stężenie białka w osoczu spada, rozwija się obrzęk, ponieważ woda nie jest już zatrzymywana w łożysku naczyniowym i przechodzi do tkanek.

Obrzęk osmotyczny(nagromadzenie płynu w przestrzeni międzykomórkowej) rozwija się wraz ze wzrostem ciśnienia osmotycznego płynu tkankowego (na przykład wraz z gromadzeniem się produktów przemiany materii w tkankach, upośledzonym wydalaniem soli).

Obrzęk onkotyczny(koloidowy obrzęk osmotyczny), tj. wzrost zawartości wody w płynie śródmiąższowym wynika ze spadku ciśnienia onkotycznego krwi podczas hipoproteinemii (głównie z powodu hipoalbuminemii, ponieważ albuminy zapewniają do 80% ciśnienia onkotycznego osocza).

Ludzkie osocze krwi zwykle zawiera ponad 100 rodzajów białek. Albumina stanowi około 90% wszystkich białek krwi. immunoglobuliny, lipoproteiny, fibrynogen, transferyna; inne białka są obecne w osoczu w małych ilościach.

Syntezę białek osocza krwi przeprowadza się:

  • wątroba – syntetyzuje całkowicie fibrynogen i albuminy krwi, większość α- i β-globulin,
  • komórki układu siateczkowo-śródbłonkowego(RES) szpiku kostnego i węzłów chłonnych - część β-globulin i γ-globulin (immunoglobulin).

Specyfika zawartości białka we krwi dzieci

U noworodków zawartość białka całkowitego w surowicy krwi jest znacznie niższa niż u dorosłych i osiąga minimalną pod koniec pierwszego miesiąca życia (do 48 g/l). W drugim lub trzecim roku życia zawartość białka całkowitego wzrasta do poziomu u dorosłych.

W pierwszych miesiącach życia koncentracja frakcje globulinowe jest niska, co prowadzi do względnej hiperalbuminemii sięgającej 66–76%. W okresie od 2. do 12. miesiąca życia stężenie α2-globulin przejściowo przekracza poziom u dorosłych.

Ilość fibrynogenu przy urodzeniu jest znacznie niższa niż u dorosłych (około 2,0 g/l), ale pod koniec pierwszego miesiąca życia osiąga normalny poziom (4,0 g/l).

Rodzaje proteinogramów

W praktyce klinicznej wyróżnia się 10 rodzajów elektroforogramów dla surowicy ( proteinogram), odpowiadające różnym stanom patologicznym.

Typ proteinogramu
Albumina
Frakcje globulinowe
Przykłady chorób
α1 α2 β γ
Ostre zapalenie ↓↓ - Początkowe stadia zapalenia płuc, ostrego zapalenia wielostawowego, wysiękowej gruźlicy płuc, ostrych chorób zakaźnych, posocznicy, zawału mięśnia sercowego
Przewlekłe zapalenie ↓ -
- Późne stadia zapalenia płuc, przewlekła gruźlica płuc, przewlekłe zapalenie wsierdzia, zapalenie pęcherzyka żółciowego, zapalenie pęcherza moczowego i zapalenie miednicy
Zaburzenia filtra nerkowego

↓↓

- ↓ Prawdziwa nerczyca lipidowa lub amyloidowa, zapalenie nerek, stwardnienie nerek, zatrucie ciążowe, schyłkowa gruźlica płuc, kacheksja
Nowotwory złośliwe

↓↓

Nowotwory przerzutowe o różnej lokalizacji guza pierwotnego
Zapalenie wątroby ↓ - - Konsekwencje toksycznego uszkodzenia wątroby, zapalenia wątroby, procesów hemolitycznych, białaczki, nowotworów złośliwych układu krwiotwórczego i limfatycznego, niektórych postaci zapalenia wielostawowego, dermatoz
Martwica wątroby ↓↓ - ↓ Marskość wątroby, ciężkie postacie stwardniającej gruźlicy płuc, niektóre formy przewlekłego zapalenia wielostawowego i kolagenozy
Żółtaczka mechaniczna ↓ - Żółtaczka obturacyjna, żółtaczka spowodowana rozwojem raka dróg żółciowych i głowy trzustki
plazmocytoma α2-globuliny ↓ ↓ ↓ ↓ α 2 -Plasmacytoma
Plazmacytomy β-globuliny ↓ ↓ ↓ ↓ β 1 – plazmocytoma, β 1 – białaczka plazmatyczna i makroglobulinemia Waldenströma
plazmocytomy γ-globuliny ↓ ↓ ↓ ↓ γ-plazmocytoma, makroglobulinemia i niektóre siateczki

Podstawą osocza krwi są białka zawarte w przedziale od 60 do 80 g/l, co stanowi około czterech procent wszystkich białek w organizmie. W ludzkim osoczu krwi znajduje się około stu różnych białek. Ze względu na ruchliwość dzielimy je na albuminy i globuliny. Początkowo podział ten opierał się na metodzie rozpuszczalności: albuminy rozpuszczają się w czystej cieczy, a globuliny jedynie w obecności azotanów.

Białka osocza

Wśród białek więcej jest albumin we krwi – ok. 45 g/l. Odgrywa ogromną rolę w utrzymaniu ciśnienia krwi, a także służy jako zbiornik rezerw aminokwasów.

Albuminy i globuliny mają różne właściwości. Pierwszy rodzaj białek może wiązać substancje lipofilowe. Zatem konglomeraty mają możliwość pracy jako białka nośnikowe długołańcuchowych kwasów tłuszczowych, różnych leków, bilirubiny, witamin i hormonów steroidowych. Albumina ma także zdolność wiązania jonów magnezu i wapnia.

Białka albumina i globulina pełnią rolę transporterów tyroksyny, jej metabolitu jodotyroniny.

Niszczenie i tworzenie białek

Większość białek osocza powstaje w wątrobie, z wyjątkiem immunoglobulin (wytwarzanych przez komórki układu odpornościowego) i peptydów (wytwarzanych przez układ hormonalny).

Albuminy i globuliny mają różną budowę. Wszystkie białka, z wyjątkiem albuminy, należą do glikoprotein, zawierają oligosacharydy i są przyłączone do reszt aminokwasowych. Końcową resztą jest często kwas acetyloneuraminowy. Jeśli zostanie rozszczepione przez neuraminidazę, na powierzchni białka pojawiają się końcowe reszty galaktozy. Rozpoznawane są pozostałości desialilowanych białek, które zaczynają zmieniać galaktozy na hepatocytach. W wątrobie te już przestarzałe białka są usuwane na drodze endocytozy. W ten sposób sacharydy na powierzchni wyznaczają czas życia białek osocza, a także określają okres półtrwania w fazie eliminacji, który może wynosić nawet kilka tygodni.

W zdrowym organizmie stężenie albumin i globulin we krwi utrzymuje się na stałym poziomie. Ale zdarzają się sytuacje, w których wskaźniki się zmieniają. Dzieje się tak w chorobach narządów biorących udział w syntezie i katabolizmie białek. Uszkodzenie komórek przez cytokiny zwiększa tworzenie się białek, albumin, globulin, fibrynogenów i niektórych innych.

Elektroforeza

Białka i inne naładowane makrocząsteczki można rozdzielać metodą elektroforezy. Spośród wszystkich istniejących metod podziału szczególnie ważne jest podkreślenie elektroforezy na nośniku, czyli na folii z octanu celulozy. W tym przypadku białka serwatkowe przemieszczają się w stronę anody, dzieląc się na kilka frakcji. Po podziale białka barwi się barwnikiem, co pozwala na ocenę ilości białka w wybarwionych prążkach.

Stosunek białka

Analizując ilość białka w osoczu krwi, określa się nie tylko poziom albumin i globulin, ale także stosunek tych substancji do siebie. Zwykle stosunek powinien wynosić 2: 1. Odchylenia od tych wskaźników wskazują na patologię.

Zmniejszenie stosunku albuminy do globuliny może wskazywać na:

  • zmniejszona synteza albumin – marskość wątroby;
  • niski poziom albuminy można zaobserwować w patologiach nerek.

Wzrost stosunku albuminy do globuliny może wskazywać na następujące patologie:

  • niedoczynność tarczycy;
  • białaczka;
  • nowotwory;
  • zakłócenie produkcji hormonu wzrostu.

Wraz ze spadkiem globuliny w niektórych przypadkach wykrywa się także choroby autoimmunologiczne, szpiczaka.

Albumina pomaga utrzymać ciśnienie osmotyczne w organizmie. Badanie na białko całkowite pozwala ocenić przebieg choroby, monitorować onkologię, wykryć dysfunkcję nerek i wątroby, ustalić przyczynę obrzęków, a także ocenić jakość żywienia.